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- PDB-5xmi: Cryo-EM Structure of the ATP-bound VPS4 mutant-E233Q hexamer (masked) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xmi
タイトルCryo-EM Structure of the ATP-bound VPS4 mutant-E233Q hexamer (masked)
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 4
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ATPase / EESCRTIII / Vps4
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / autophagosome maturation / nuclear pore / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Vacuolar protein sorting-associated protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Sun, S. / Li, L. / Yang, F. / Wang, X. / Fan, F. / Li, X. / Wang, H. / Sui, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structures of the ATP-bound Vps4 hexamer and its complex with Vta1 at near-atomic resolution.
著者: Shan Sun / Lin Li / Fan Yang / Xiaojing Wang / Fenghui Fan / Mengyi Yang / Chunlai Chen / Xueming Li / Hong-Wei Wang / Sen-Fang Sui /
要旨: The cellular ESCRT-III (endosomal sorting complex required for transport-III) and Vps4 (vacuolar protein sorting 4) comprise a common machinery that mediates a variety of membrane remodelling events. ...The cellular ESCRT-III (endosomal sorting complex required for transport-III) and Vps4 (vacuolar protein sorting 4) comprise a common machinery that mediates a variety of membrane remodelling events. Vps4 is essential for the machinery function by using the energy from ATP hydrolysis to disassemble the ESCRT-III polymer into individual proteins. Here, we report the structures of the ATP-bound Vps4 hexamer and its complex with the cofactor Vta1 (vps twenty associated 1) at resolutions of 3.9 and 4.2 Å, respectively, determined by electron cryo-microscopy. Six Vps4 subunits in both assemblies exhibit a spiral-shaped ring-like arrangement. Locating at the periphery of the hexameric ring, Vta1 dimer bridges two adjacent Vps4 subunits by two different interaction modes to promote the formation of the active Vps4 hexamer during ESCRT-III filament disassembly. The structural findings, together with the structure-guided biochemical and single-molecule analyses, provide important insights into the process of the ESCRT-III polymer disassembly by Vps4.
履歴
登録2017年5月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: cell / refine
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6733
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,92911
ポリマ－289,3936
非ポリマー2,5365
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25910 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area92560 Å2

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要素

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / DOA4-independent degradation protein 6 / Protein END13 / Vacuolar protein-targeting protein 10


分子量: 48232.199 Da / 分子数: 6 / 変異: E233Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: VPS4, CSC1, DID6, END13, GRD13, VPL4, VPT10, YPR173C, P9705.10
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52917
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vps4-E233Q hexamer / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: strain ATCC 204508 / S288c
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0145 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 106918 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.9→166.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / SU B: 109.676 / SU ML: 1.366
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.41184 --
obs0.41184 58178 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 232.884 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.51 Å2-0.42 Å2-0.55 Å2
2---6.31 Å20.53 Å2
3---13.82 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 15000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01915264
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.0214628
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.1661.99520682
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.891333876
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.37151908
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg31.4424.907648
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg12.231152748
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg10.9261596
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0680.22346
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.02116962
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.023144
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.3323.6747650
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.3323.6737649
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it2.55235.5089552
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other2.55235.5089553
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.41123.5537614
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.4123.5527615
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.10635.30511131
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined8.81628309
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other8.81628310
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.559 4306 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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