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- PDB-5xmc: Crystal structure of the auto-inhibited Nedd4 family E3 ligase Itch -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xmc
タイトルCrystal structure of the auto-inhibited Nedd4 family E3 ligase Itch
要素E3 ubiquitin-protein ligase Itchy
キーワードLIGASE / Auto-inhibited Itch
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state / protein K29-linked ubiquitination / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs ...regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state / protein K29-linked ubiquitination / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / positive regulation of T cell anergy / protein branched polyubiquitination / NOD1/2 Signaling Pathway / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / arrestin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of JNK cascade / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein catabolic process / receptor internalization / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / cell cortex / early endosome membrane / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / innate immune response / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
Model detailsAllosteric auto-inhibition and activation of Nedd4 family E3 ligase Itch
データ登録者Shan, Z. / Wen, W.
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2017
タイトル: Allosteric auto-inhibition and activation of the Nedd4 family E3 ligase Itch
著者: Zhu, K. / Shan, Z. / Chen, X. / Cai, Y. / Cui, L. / Yao, W. / Wang, Z. / Shi, P. / Tian, C. / Lou, J. / Xie, Y. / Wen, W.
履歴
登録2017年5月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4121
ポリマ－83,4121
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.586, 77.084, 130.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase Itchy / HECT-type E3 ubiquitin transferase Itchy homolog


分子量: 83412.203 Da / 分子数: 1 / 断片: Nedd4 family E3 ligase Itch, UNP residues 143-864 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itch / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8C863, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.36 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.5
詳細: 50mM citric acid, 50mM Bis-Tris propone, pH 5.5, 16% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月23日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 22580 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 38.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.895 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.644.80.4980.8220.250.5590.925100
2.64-2.694.70.4920.8490.250.5540.867100
2.69-2.744.50.3730.860.1950.4220.92100
2.74-2.84.40.3320.9230.1770.3780.893100
2.8-2.864.60.2790.9430.1440.3150.92999.9
2.86-2.934.70.2540.9490.130.2860.869100
2.93-35.10.1910.9720.0930.2130.909100
3-3.085.10.1760.9730.0850.1960.887100
3.08-3.1750.1510.9820.0740.1690.913100
3.17-3.2850.1230.9840.060.1370.92199.8
3.28-3.3950.1070.9880.0530.1190.94799.8
3.39-3.534.90.0920.990.0450.1030.98499.8
3.53-3.694.80.0830.9920.0410.0930.976100
3.69-3.884.60.0710.9920.0360.080.90899.9
3.88-4.134.30.0580.9940.0310.0660.82599.9
4.13-4.454.60.0570.9950.0290.0640.9399.7
4.45-4.8950.0520.9950.0250.0580.90299
4.89-5.64.90.050.9960.0240.0550.84899.2
5.6-7.054.60.0470.9940.0240.0530.72999.3
7.05-504.30.0420.9970.0210.0470.80398.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TUG

3tug


解像度: 2.6→47.593 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2621 1098 5.09 %
Rwork0.2135 --
obs0.2159 21563 97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.9 Å2 / Biso mean: 46.12 Å2 / Biso min: 12.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→47.593 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3276 0 0 46 3322
Biso mean---27.45 -
残基数----409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083401
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0594622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005602
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2851200
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6001-2.71840.33961050.26292090219581
2.7184-2.86170.31751450.24752511265697
2.8617-3.04090.26131360.234225882724100
3.0409-3.27570.29541320.233626112743100
3.2757-3.60520.25191360.205926362772100
3.6052-4.12660.22991580.192126122770100
4.1266-5.19810.23911380.17752657279599
5.1981-47.60090.26881480.22922760290899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8671-0.9241-0.65621.16381.23382.2490.04330.12610.082-0.0421-0.1072-0.08860.083-0.01520.07140.2827-0.03980.07120.25280.06250.24448.2714-10.0217-44.2425
22.5239-0.391-0.66784.40630.90564.211-0.02250.2018-0.072-0.3412-0.05930.0110.169-0.32290.04080.2324-0.0190.01370.2282-0.02980.1462-1.2292-1.5285-35.5687
32.3388-0.81841.02571.16480.46162.3195-0.05440.0297-0.0343-0.3124-0.0045-0.7895-0.10830.812-0.39510.2894-0.00850.16980.47350.05630.575815.5133.631-31.3617
41.7178-0.51920.46531.11610.33931.8024-0.0517-0.5232-0.16250.63950.3549-0.43550.93010.6142-0.09510.75640.2918-0.17670.6114-0.06720.331611.3573-6.2988-10.9644
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 287 through 503 )A287 - 503
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 504 through 635 )A504 - 635
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 636 through 725 )A636 - 725
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 726 through 859 )A726 - 859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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