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- PDB-5xix: The canonical domain of human asparaginyl-tRNA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xix
タイトルThe canonical domain of human asparaginyl-tRNA synthetase
要素Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine-tRNA ligase / CCR3 chemokine receptor binding / asparagine-tRNA ligase activity / asparaginyl-tRNA aminoacylation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / cerebral cortex development / cell migration / nucleic acid binding / protein dimerization activity ...asparagine-tRNA ligase / CCR3 chemokine receptor binding / asparagine-tRNA ligase activity / asparaginyl-tRNA aminoacylation / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / cerebral cortex development / cell migration / nucleic acid binding / protein dimerization activity / extracellular exosome / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Asparaginal-tRNA synthetase, N-terminal domain / Asparagine-tRNA ligase / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...: / Asparaginal-tRNA synthetase, N-terminal domain / Asparagine-tRNA ligase / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Park, J.S. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research FoundationNRF-2013M-3A6A-4043695 韓国
National Research Foundation2011-0030001 韓国
引用ジャーナル: Int. J. Biol. Macromol. / 年: 2018
タイトル: Unique N-terminal extension domain of human asparaginyl-tRNA synthetase elicits CCR3-mediated chemokine activity.
著者: Park, J.S. / Park, M.C. / Lee, K.Y. / Goughnour, P.C. / Jeong, S.J. / Kim, H.S. / Kim, H.J. / Lee, B.J. / Kim, S. / Han, B.W.
履歴
登録2017年4月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
C: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
D: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,51731
ポリマ－216,0304
非ポリマー2,48727
水19,9251106
1
A: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
D: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,12014
ポリマ－108,0152
非ポリマー1,10512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10670 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area35550 Å2
手法PISA
2
B: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
C: Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,39617
ポリマ－108,0152
非ポリマー1,38115
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11140 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area34890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.350, 127.103, 163.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Asparagine--tRNA ligase, cytoplasmic / Asparaginyl-tRNA synthetase / AsnRS


分子量: 54007.523 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 98-548 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43776, asparagine-tRNA ligase
#2: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: glycerol, potassium phosphate, PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 112318 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/σ(I): 19.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XGT

2xgt


解像度: 2.25→29.617 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2287 5527 4.93 %
Rwork0.1767 --
obs0.1793 112162 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.617 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13690 0 162 1106 14958
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814153
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10119108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7165316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042032
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.27560.27171900.20493566X-RAY DIFFRACTION100
2.2756-2.30230.24361800.20863499X-RAY DIFFRACTION100
2.3023-2.33040.26782020.20543482X-RAY DIFFRACTION100
2.3304-2.35990.29252020.20593515X-RAY DIFFRACTION100
2.3599-2.39090.26041790.19833482X-RAY DIFFRACTION100
2.3909-2.42370.28191990.20243489X-RAY DIFFRACTION100
2.4237-2.45830.27991970.19843553X-RAY DIFFRACTION100
2.4583-2.49490.27141830.19783480X-RAY DIFFRACTION100
2.4949-2.53390.24141670.2013541X-RAY DIFFRACTION100
2.5339-2.57540.31551960.19693517X-RAY DIFFRACTION100
2.5754-2.61980.25911900.19373544X-RAY DIFFRACTION100
2.6198-2.66740.2341960.18653477X-RAY DIFFRACTION100
2.6674-2.71870.23141740.18423541X-RAY DIFFRACTION100
2.7187-2.77410.2631680.18373556X-RAY DIFFRACTION100
2.7741-2.83440.27381700.19383560X-RAY DIFFRACTION100
2.8344-2.90030.25831860.19753521X-RAY DIFFRACTION100
2.9003-2.97280.25271680.19543549X-RAY DIFFRACTION100
2.9728-3.05310.23141900.18993541X-RAY DIFFRACTION100
3.0531-3.14280.26421810.18363550X-RAY DIFFRACTION100
3.1428-3.24410.22411760.18263551X-RAY DIFFRACTION100
3.2441-3.35990.2191750.18153545X-RAY DIFFRACTION100
3.3599-3.49420.24561660.18473598X-RAY DIFFRACTION100
3.4942-3.6530.22111830.17553569X-RAY DIFFRACTION100
3.653-3.84520.22361810.173571X-RAY DIFFRACTION100
3.8452-4.08560.24551890.16213585X-RAY DIFFRACTION100
4.0856-4.40010.15461920.14343577X-RAY DIFFRACTION100
4.4001-4.84110.18581880.13643603X-RAY DIFFRACTION100
4.8411-5.53770.20381870.15053632X-RAY DIFFRACTION100
5.5377-6.96190.22541830.18473667X-RAY DIFFRACTION100
6.9619-29.61910.1721890.16643774X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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