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- PDB-5xit: Crystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xit
タイトルCrystal structure of RNF168 UDM1 in complex with Lys63-linked diubiquitin, form II
要素
  • (Ubiquitin-40S ribosomal protein ...) x 2
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
キーワードTRANSFERASE/RIBOSOMAL PROTEIN / protein complex / DNA repair / TRANSFERASE-RIBOSOMAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / translation at postsynapse / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Stabilization of p53 / Formation of a pool of free 40S subunits / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / Dual Incision in GG-NER / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Dual incision in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Oncogene Induced Senescence / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / EGFR downregulation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Asymmetric localization of PCP proteins
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / : / Prokaryotic RING finger family 4 / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PRASEODYMIUM ION / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Takahashi, T.S. / Sato, Y. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural insights into two distinct binding modules for Lys63-linked polyubiquitin chains in RNF168.
著者: Takahashi, T.S. / Hirade, Y. / Toma, A. / Sato, Y. / Yamagata, A. / Goto-Ito, S. / Tomita, A. / Nakada, S. / Fukai, S.
履歴
登録2017年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月21日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22018年3月28日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,71414
ポリマ－53,8316
非ポリマー8838
水1,04558
1
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2847
ポリマ－26,9153
非ポリマー3684
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF168
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4307
ポリマ－26,9153
非ポリマー5154
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.372, 50.019, 64.407
Angle α, β, γ (deg.)73.49, 69.69, 73.82
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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Ubiquitin-40S ribosomal protein ... , 2種, 4分子 DFHB

#1: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / 変異: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P62983
#3: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps27a, Uba80, Ubcep1 / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P62983

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タンパク質 , 1種, 2分子 EA

#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF168 / hRNF168 / RING finger protein 168 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF168


分子量: 9618.506 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 113-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF168 / プラスミド: pCold-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q8IYW5, RING-type E3 ubiquitin transferase

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非ポリマー , 3種, 66分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PR / PRASEODYMIUM ION


分子量: 140.908 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pr
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細additional C-terminal residue

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 23% PEG MME 2000, 0.1 M Bis-Tris (pH 6.5), 10 mM Pr acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 21397 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.67 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FID

2fid


解像度: 2.25→46.986 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 31.26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2391 1099 5.14 %
Rwork0.2202 --
obs0.2213 21366 89.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→46.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3649 0 33 58 3740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6154952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.5182365
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003652
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2443-2.34650.33961210.31742418X-RAY DIFFRACTION86
2.3465-2.47020.34181430.28872546X-RAY DIFFRACTION89
2.4702-2.62490.30261310.28142444X-RAY DIFFRACTION86
2.6249-2.82760.34011410.27632634X-RAY DIFFRACTION93
2.8276-3.11210.2521340.26122588X-RAY DIFFRACTION91
3.1121-3.56230.28541410.24322522X-RAY DIFFRACTION89
3.5623-4.48750.21711480.19832556X-RAY DIFFRACTION91
4.4875-46.99590.1831400.17712559X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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