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- PDB-5xi8: Structure and function of the TPR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xi8
タイトルStructure and function of the TPR domain
要素Beta-barrel assembly-enhancing protease
キーワードHYDROLASE / membrane protein / TPR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / protein disulfide isomerase activity / chaperone-mediated protein folding / proteolysis involved in protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / zinc ion binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-barrel assembly-enhancing protease / : / Peptidase M48 / Peptidase family M48 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-barrel assembly-enhancing protease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Tanaka, Y. / Tsukazaki, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号
JSPSBJP26291023 日本
MEXTJP15H01532 日本
引用ジャーナル: Mol. Microbiol. / : 2017
タイトル: The TPR domain of BepA is required for productive interaction with substrate proteins and the beta-barrel assembly machinery complex.
著者: Daimon, Y. / Iwama-Masui, C. / Tanaka, Y. / Shiota, T. / Suzuki, T. / Miyazaki, R. / Sakurada, H. / Lithgow, T. / Dohmae, N. / Mori, H. / Tsukazaki, T. / Narita, S.I. / Akiyama, Y.
履歴
登録2017年4月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-barrel assembly-enhancing protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4631
ポリマ-19,4631
非ポリマー00
3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9950 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)103.963, 103.963, 81.491
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-507-

HOH

21A-550-

HOH

31A-603-

HOH

41A-641-

HOH

51A-648-

HOH

61A-659-

HOH

71A-663-

HOH

81A-670-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Beta-barrel assembly-enhancing protease


分子量: 19463.230 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 310-482 / 変異: L450(MSE) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
: K12 / 遺伝子: bepA, yfgC, b2494, JW2479 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli KRX (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX
参照: UniProt: P66948, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.51 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Mosaicity: 0.579 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9 / 詳細: 32% PEG 4000, ammonium acetate, KH2PO4, 2% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 0.9787, 0.9794, 0.9900
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97871
20.97941
30.991
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 36176 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 38.1 % / Biso Wilson estimate: 18.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.272 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.277 / Χ2: 1.33 / Net I/σ(I): 4.3 / Num. measured all: 716414
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.7320.71.0019420.8160.2191.0250.384100
1.73-1.76290.9939190.8950.1881.0113.912100
1.76-1.7934.50.8969330.9220.1560.910.418100
1.79-1.8338.70.8949350.950.1420.9050.612100
1.83-1.8740.70.6179120.9810.0970.6250.404100
1.87-1.9141.30.5649370.9810.0890.5710.439100
1.91-1.9641.60.4699310.9840.0730.4750.47100
1.96-2.0241.90.3639350.990.0570.3680.413100
2.02-2.0741.40.3379370.9930.0530.3410.472100
2.07-2.1441.30.279320.9950.0420.2740.522100
2.14-2.2241.10.2079310.9960.0330.2090.511100
2.22-2.3140.10.1879350.9950.030.1890.628100
2.31-2.4139.60.159400.9980.0240.1510.613100
2.41-2.5437.90.1389630.9970.0230.140.699100
2.54-2.734.40.8019220.9980.1450.8151.098100
2.7-2.9138.50.1039440.9980.0170.1050.833100
2.91-3.236.80.0839370.9990.0140.0840.966100
3.2-3.66410.079690.9990.0110.0711.233100
3.66-4.6142.30.0619450.9990.010.0621.563100
4.61-5038.80.06610070.9980.0110.0673.47399.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11_2567精密化
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
SHELXD位相決定
HKL-2000データ収集
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→37.121 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 17.99 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 3629 10.03 %
Rwork0.1632 32547 -
obs0.1663 36176 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.5 Å2 / Biso mean: 22.6603 Å2 / Biso min: 4.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→37.121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1362 0 0 177 1539
Biso mean---31.37 -
残基数----175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081394
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9791886
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004260
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9021188
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7-1.72240.30611410.301112511392
1.7224-1.7460.27381370.245812641401
1.746-1.77090.28551450.245612651410
1.7709-1.79740.28441370.209812321369
1.7974-1.82540.25031370.197512481385
1.8254-1.85540.23351400.189512471387
1.8554-1.88740.23591430.189712871430
1.8874-1.92170.23911390.20112321371
1.9217-1.95860.19081340.171312251359
1.9586-1.99860.1891440.165912761420
1.9986-2.04210.19121350.16512271362
2.0421-2.08960.18961420.163512591401
2.0896-2.14180.15161380.147212611399
2.1418-2.19970.17041420.133512661408
2.1997-2.26440.18521380.150912391377
2.2644-2.33750.1741370.135512521389
2.3375-2.4210.19731380.152912471385
2.421-2.5180.17671410.167712601401
2.518-2.63250.21741390.166112621401
2.6325-2.77130.20671410.152912141355
2.7713-2.94480.22841360.164312701406
2.9448-3.17210.23461400.165312531393
3.1721-3.49110.17671410.147212621403
3.4911-3.99580.17231390.143512451384
3.9958-5.03230.16441400.14912491389
5.0323-37.130.15331450.173512541399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02020.00040.00440.0121-0.01470.0198-0.1822-0.2260.22030.01-0.0816-0.07860.1225-0.2377-00.0992-0.04130.0340.16610.03770.0292-14.1838-17.3019-7.8344
20.01340.0041-0.02380.00240.0039-0.00040.00920.08020.0749-0.0659-0.12070.00480.0212-0.041500.12460.01330.00220.10570.01430.091-5.1674-22.8127-12.9983
30.00360.00140.00140.00170.00240.0038-0.03530.00990.03130.0223-0.02190.0052-0.02750.0154-00.1692-0.0279-0.083-0.06160.08340.41847.5352-22.0124-9.2667
40.01980.02370.01110.0443-0.04360.0269-0.01420.023-0.00830.0252-0.026-0.0515-0.021-0.012600.10040.005-0.00280.05450.00890.07381.5832-36.6959-8.0354
5-0.00570.0021-0.0020.00370.01330.01380.0155-0.0335-0.0494-0.0243-0.04580.0015-0.09310.0354-00.0551-0.0011-0.00920.03950.00660.05412.814-51.5843-0.0645
60.0138-0.0189-0.0060.02450.00110.0027-0.0708-0.1216-0.0172-0.11180.1765-0.0808-0.134-0.0246-00.0383-0.0048-0.03610.0797-0.00120.10118.4144-50.1038.369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 308 through 338 )A308 - 338
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 339 through 368 )A339 - 368
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 369 through 375 )A369 - 375
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 376 through 425 )A376 - 425
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 426 through 461 )A426 - 461
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 462 through 482 )A462 - 482

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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