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- PDB-5xft: Crystal structure of Chlamydomonas reinhardtii dehydroascorbate r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xft
タイトルCrystal structure of Chlamydomonas reinhardtii dehydroascorbate reductase
要素Dehydroascorbate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Chlamydomonas / dehydrogenase reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / glutathione dehydrogenase (ascorbate)
類似検索 - 分子機能
Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
glutathione dehydrogenase (ascorbate)
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Chang, H.Y. / Ko, T.P. / Huang, K.F.
資金援助 台湾, 3件
組織認可番号国
Ministry of ScienceMOST106-0210-01-15-04 台湾
Taiwan Protein ProjectMOST105-0210-01-12-01 台湾
Ministry of Science104-2311-B-110-002-MY2 台湾
引用ジャーナル: Plant Physiol. Biochem. / 年: 2017
タイトル: Enzymatic characterization and crystal structure analysis of Chlamydomonas reinhardtii dehydroascorbate reductase and their implications for oxidative stress
著者: Chang, H.Y. / Lin, S.T. / Ko, T.P. / Wu, S.M. / Lin, T.H. / Chang, Y.C. / Huang, K.F. / Lee, T.M.
履歴
登録2017年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydroascorbate reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1421
ポリマ－24,1421
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)104.598, 104.598, 47.652
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-358-

HOH

21A-359-

HOH

31A-459-

HOH

41A-469-

HOH

51A-490-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dehydroascorbate reductase


分子量: 24141.791 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-218 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: CHLREDRAFT_143082 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8I0K9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, with 2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2016年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→30 Å / Num. obs: 9862 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 7.8 % / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2.46→2.55 Å / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.642 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D9T

5d9t


解像度: 2.46→29.215 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2215 413 4.7 %
Rwork0.1888 --
obs0.1903 8796 87.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→29.215 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1685 0 0 193 1878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7442362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4241037
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006305
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.46-2.550.24921120.2243203165
2.55-3.5440.2781460.2034302196
3.5440.18231550.17033331100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.1982 Å / Origin y: 4.9816 Å / Origin z: 10.1374 Å
111213212223313233
T0.0055 Å20.0816 Å20.1069 Å2--0.014 Å2-0.2489 Å2---0.1164 Å2
L0.0297 °20.0025 °2-0.0125 °2-0.1469 °20.0197 °2--0.0079 °2
S0.0369 Å °0.0443 Å °0.0704 Å °0.0104 Å °-0.1122 Å °0.3173 Å °0.0386 Å °-0.0274 Å °-0.0485 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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