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万見
- PDB-5n9u: Dehydroascorbate reductase 3A from Populus trichocarpa complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n9u
タイトルDehydroascorbate reductase 3A from Populus trichocarpa complexed with GSH.
要素Dehydroascorbate reductase family protein
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Glutathione transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / Dehydroascorbate reductase (グルタチオンデヒドロゲナーゼ (アスコルビン酸)) / Plant (植物)
機能・相同性
機能・相同性情報


ascorbate glutathione cycle / グルタチオンデヒドロゲナーゼ (アスコルビン酸) / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / glutathione transferase activity
類似検索 - 分子機能
Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Dehydroascorbate reductases DHAR1/2/3/4 / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / グルタチオンデヒドロゲナーゼ (アスコルビン酸)
類似検索 - 構成要素
生物種Populus trichocarpa (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Roret, T. / Tsan, P.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Insights into ascorbate regeneration in plants: investigating the redox and structural properties of dehydroascorbate reductases from Populus trichocarpa.
著者: Lallement, P.A. / Roret, T. / Tsan, P. / Gualberto, J.M. / Girardet, J.M. / Didierjean, C. / Rouhier, N. / Hecker, A.
履歴
登録2017年2月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydroascorbate reductase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6722
ポリマ－24,3641
非ポリマー3071
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Monomeric, gel filtration, Monomeric
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area590 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Dehydroascorbate reductase family protein


分子量: 24364.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Populus trichocarpa (ブラックコットンウッド（ポプラ）)
遺伝子: POPTR_0008s04920g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9HM36
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験Sample state: isotropic / タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.37 mM [U-100% 15N] Dehydroascorbate reductase, 90% H2O/10% D2O15N90% H2O/10% D2O
solution20.37 mM [U-100% 15N] Dehydroascorbate reductase, 74.0 mM GLUTATHIONE, 90% H2O/10% D2O15N90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.37 mMDehydroascorbate reductase[U-100% 15N]1
0.37 mMDehydroascorbate reductase[U-100% 15N]2
74.0 mMGLUTATHIONEnatural abundance2
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: condition_1 / pH: 8.0 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: Avance / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
YASARAYASARA精密化
AutoDockAutoDockstructure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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