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- PDB-5xff: Crystal structure of LY2874455 in complex of FGFR4 gatekeeper mut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xff
タイトルCrystal structure of LY2874455 in complex of FGFR4 gatekeeper mutation (V550L)
要素Fibroblast growth factor receptor 4
キーワードTRANSFERASE / inhibitor / kinase / gatekeeper / mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of catalytic activity / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / PI-3K cascade:FGFR4 ...FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of catalytic activity / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of DNA biosynthetic process / PI-3K cascade:FGFR4 / fibroblast growth factor binding / positive regulation of proteolysis / regulation of lipid metabolic process / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / fibroblast growth factor receptor activity / transport vesicle / FRS-mediated FGFR4 signaling / cholesterol homeostasis / Negative regulation of FGFR4 signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor protein-tyrosine kinase / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / glucose homeostasis / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / endosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6LF / Fibroblast growth factor receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Wu, D. / Chen, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81372904 中国
National Natural Science Foundation of China81570537 中国
National Natural Science Foundation of China81272971 中国
引用ジャーナル: Chem. Commun. (Camb.) / 年: 2018
タイトル: LY2874455 potently inhibits FGFR gatekeeper mutants and overcomes mutation-based resistance.
著者: Wu, D. / Guo, M. / Min, X. / Dai, S. / Li, M. / Tan, S. / Li, G. / Chen, X. / Ma, Y. / Li, J. / Jiang, L. / Qu, L. / Zhou, Z. / Chen, Z. / Chen, L. / Xu, G. / Chen, Y.
履歴
登録2017年4月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1492
ポリマ－34,7051
非ポリマー4441
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)62.291, 62.291, 184.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 4 / FGFR-4


分子量: 34705.102 Da / 分子数: 1 / 変異: V550L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR4, JTK2, TKF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22455, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-6LF / 2-[4-[E-2-[5-[(1R)-1-[3,5-bis(chloranyl)pyridin-4-yl]ethoxy]-1H-indazol-3-yl]ethenyl]pyrazol-1-yl]ethanol / LY2874455


分子量: 444.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H19Cl2N5O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.65 M NH4H2PO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→39.75 Å / Num. obs: 10635 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 26.6 % / Net I/σ(I): 29.63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.7→39.75 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3197 1053 9.98 %
Rwork0.2652 --
obs0.2704 10547 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2123 0 30 5 2158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8462998
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0151334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7005-2.82340.39471280.32141150X-RAY DIFFRACTION99
2.8234-2.97220.3371280.31531161X-RAY DIFFRACTION100
2.9722-3.15830.3421290.30171171X-RAY DIFFRACTION100
3.1583-3.4020.3691300.29841174X-RAY DIFFRACTION100
3.402-3.74420.34711250.31471130X-RAY DIFFRACTION96
3.7442-4.28540.28021300.25021169X-RAY DIFFRACTION98
4.2854-5.3970.30251360.23691223X-RAY DIFFRACTION100
5.397-39.75570.31831470.25111316X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1964-0.69-2.85511.03922.17985.67571.03150.14410.25373.75280.00740.2922-0.0882-1.72420.52412.4231-0.3080.74311.01750.18260.570959.606135.3701575.7559
24.47571.3994-1.09655.01290.23183.91460.92970.10231.87730.2295-0.51471.3913-1.4397-1.0911-0.42511.32340.02120.09380.87530.03451.088466.224549.4526568.8871
34.08741.1545-2.81856.4751-1.15026.60721.2958-0.9884-0.35963.3767-1.6306-0.7932-2.4871.9339-0.10861.7699-0.38620.18150.7179-0.04231.034371.070344.481573.6513
41.87871.55211.91821.33881.45442.9842-0.6234-0.555-2.1076-0.7190.32750.17871.5925-0.4735-0.7551.3137-0.2047-0.06192.6263-0.35542.432650.665847.7642560.1221
55.0381-0.8583-0.87424.13811.36087.0754-0.2731.238-0.7873-0.16030.76312.29491.0288-0.4818-0.34080.8416-0.28510.16260.87650.05871.395659.384935.3525563.7618
65.75190.61890.19893.06851.83036.631-0.1984-0.996-0.86811.4939-0.22160.72350.05120.10440.0081.131-0.11750.10490.37370.07820.519166.516438.258568.9003
79.0541.1631-1.40124.252-1.69824.85960.78530.31711.95320.6161-0.2431-0.1725-0.5462-0.0853-0.16071.1081-0.26240.15330.75250.14081.122582.265248.0142552.4819
84.49581.1793-1.56052.96380.17014.868-0.50330.6931-0.00830.04510.3928-0.87610.11620.53330.21340.58270.0244-0.07940.61260.08490.756681.07632.8603552.1084
90.76911.7106-0.70253.5676-0.81890.6927-0.20990.75220.6638-1.78891.39164.0940.029-1.59580.44951.2511-0.16450.07761.5404-0.131.561565.951632.2453551.8189
103.8749-3.7257-3.72186.89930.83334.84350.1236-0.57140.71710.00760.07050.4833-0.1177-0.9782-0.18730.7802-0.24120.03420.82570.15960.822575.068239.4356557.0709
114.9972.70392.16633.94822.14934.055-0.9214-0.1211.1066-0.60880.12731.6740.18640.93970.36380.97920.45490.0221.5070.44740.905365.457739.705539.4409
127.3442-0.3898-0.50547.1394-1.05064.21210.91480.5307-0.8248-0.1041-0.17140.3506-0.0486-1.0811-0.65570.76370.0544-0.02540.99690.14050.681870.357334.7789541.835
135.98390.1177-6.71835.27431.47112.04280.83612.95263.00951.5165-0.22032.4763-3.4466-2.6769-1.21771.48430.28170.04360.92471.07751.45873.679347.1593535.8023
145.8395-1.72261.67774.65780.45623.95950.51861.1452-0.0899-0.2374-0.4702-0.5205-0.57790.30140.22370.91380.15130.01641.04140.14260.686977.048334.1917534.1367
157.319-1.2599-0.10521.4619-0.40452.66321.4750.1525-0.89670.3841-1.1764-0.37710.28340.4348-0.07880.8747-0.0381-0.12520.60570.17540.576584.693825.7707547.8537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 453 through 463 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 464 through 480 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 481 through 507 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 508 through 513 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 514 through 527 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 528 through 550 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 551 through 570 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 583 through 605 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 606 through 614 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 615 through 633 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 651 through 661 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 662 through 683 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 684 through 697 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 698 through 735 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 736 through 750 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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