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- PDB-5xfe: Luciferin-regenerating enzyme solved by SAD using XFEL (refined a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xfe
タイトルLuciferin-regenerating enzyme solved by SAD using XFEL (refined against 11,000 patterns)
要素Luciferin regenerating enzyme
キーワードHYDROLASE / BETA-PROOELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


gluconolactonase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Senescence marker protein-30 (SMP-30) / SMP-30/Gluconolactonase/LRE-like region / SMP-30/Gluconolactonase/LRE-like region / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Luciferin regenerating enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Photinus pyralis (ホタル)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Yamashita, K. / Pan, D. / Okuda, T. / Murai, T. / Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Gomi, K. / Kajiyama, N. / Kato, H. / Ago, H. ...Yamashita, K. / Pan, D. / Okuda, T. / Murai, T. / Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Gomi, K. / Kajiyama, N. / Kato, H. / Ago, H. / Yamamoto, M. / Nakatsu, T.
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2017
タイトル: Experimental phase determination with selenomethionine or mercury-derivatization in serial femtosecond crystallography
著者: Yamashita, K. / Kuwabara, N. / Nakane, T. / Murai, T. / Mizohata, E. / Sugahara, M. / Pan, D. / Masuda, T. / Suzuki, M. / Sato, T. / Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Nango, E. / Tanaka, T. / Tono, ...著者: Yamashita, K. / Kuwabara, N. / Nakane, T. / Murai, T. / Mizohata, E. / Sugahara, M. / Pan, D. / Masuda, T. / Suzuki, M. / Sato, T. / Kodan, A. / Yamaguchi, T. / Nango, E. / Tanaka, T. / Tono, K. / Joti, Y. / Kameshima, T. / Hatsui, T. / Yabashi, M. / Manya, H. / Endo, T. / Kato, R. / Senda, T. / Kato, H. / Iwata, S. / Ago, H. / Yamamoto, M. / Yumoto, F. / Nakatsu, T.
履歴
登録2017年4月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_related_exp_data_set / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Luciferin regenerating enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7455
ポリマ－34,2021
非ポリマー5444
水2,918162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area290 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area12560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.900, 77.030, 84.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Luciferin regenerating enzyme


分子量: 34201.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Photinus pyralis (ホタル) / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q95YI4
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細In BAB60700.2, the modification of database is reflected. BUt in UNP database(Q95YI4), it is not reflected.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: mixing purified LRE solution (27 mg/mL LRE, 10 mM HEPES pH 7.5, 0.1 M NaCl, 10% glycerol) and precipitant solution (35% PEG3350, 10% MPD, 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M MgCl2) at ratios between 1:2 and 1:1.6

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SACLA / ビームライン: BL3 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: MPCCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. obs: 93667 / % possible obs: 96.7275 % / 冗長度: 46.4886 % / CC1/2: 0.924491 / Net I/σ(I): 2.712658 / Num. measured all: 4354445
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
3.118-2594.64.870.88981100
2.476-3.11866.94.530.88961100
2.163-2.47664.34.080.89341100
1.965-2.163583.550.8791100
1.824-1.96551.12.660.83581100
1.717-1.82439.61.820.68521100
1.631-1.71719.31.060.36911100
1.56-1.6318.20.710.1719199.03
1.5-1.563.60.480.0787171.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→24.568 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2134 3692 3.99 %
Rwork0.1916 --
obs0.1924 92518 95.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 67.9 Å2 / Biso mean: 25.0641 Å2 / Biso min: 13.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→24.568 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2381 0 11 162 2554
Biso mean--26.63 34.27 -
残基数----306
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072463
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.133351
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.971903
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.51970.4525600.45341523158343
1.5197-1.54060.43191040.42592430253467
1.5406-1.56260.38891330.40412928306183
1.5626-1.58590.34931380.38443407354595
1.5859-1.61070.38581550.37123535369099
1.6107-1.63710.33721470.34643532367999
1.6371-1.66530.32381430.314735673710100
1.6653-1.69560.30171520.294535603712100
1.6956-1.72820.28981510.269335833734100
1.7282-1.76340.27881420.252735753717100
1.7634-1.80180.25591520.232235823734100
1.8018-1.84370.2491420.226236023744100
1.8437-1.88980.24031540.213435423696100
1.8898-1.94080.2371400.195636013741100
1.9408-1.99790.21091590.187835633722100
1.9979-2.06240.17561430.182535963739100
2.0624-2.1360.20481430.178735483691100
2.136-2.22150.19911500.172435673717100
2.2215-2.32250.18141410.168235983739100
2.3225-2.44490.21461550.176635463701100
2.4449-2.59790.22341480.179435553703100
2.5979-2.79820.22331480.180235673715100
2.7982-3.07940.17471500.176735873737100
3.0794-3.52380.21381440.161535733717100
3.5238-4.43540.16051500.147835843734100
4.4354-24.57150.1761480.160235753723100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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