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- PDB-5xf2: Crystal structure of SeMet-HldC from Burkholderia pseudomallei -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xf2
タイトルCrystal structure of SeMet-HldC from Burkholderia pseudomallei
要素Putative cytidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / HldC / Burkholderia pseudomalle / d-glycero-beta-d-manno-heptose-1-phosphate adenylyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


D-glycero-beta-D-manno-heptose 1-phosphate adenylyltransferase / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / carbohydrate metabolic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
RfaE bifunctional protein, domain II / : / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
D-glycero-beta-D-manno-heptose 1-phosphate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Park, J. / Kim, H. / Kim, S. / Lee, D. / Shin, D.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of Korea (NRF) funded by the Ministry of Education2015R1D1A1A01058942 韓国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Expression and crystallographic studies of D-glycero-beta-D-manno-heptose-1-phosphate adenylyltransferase from Burkholderia pseudomallei
著者: Park, J. / Kim, H. / Kim, S. / Lee, D. / Shin, D.H.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative cytidylyltransferase
B: Putative cytidylyltransferase
C: Putative cytidylyltransferase
D: Putative cytidylyltransferase
E: Putative cytidylyltransferase
F: Putative cytidylyltransferase
G: Putative cytidylyltransferase
H: Putative cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,60812
ポリマ－151,6558
非ポリマー9534
水73941
1
A: Putative cytidylyltransferase
B: Putative cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,9142
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13760 Å2
手法PISA
2
C: Putative cytidylyltransferase
D: Putative cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,9142
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area14410 Å2
手法PISA
3
E: Putative cytidylyltransferase
F: Putative cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,9142
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
4
G: Putative cytidylyltransferase
H: Putative cytidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1523
ポリマ－37,9142
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.953, 73.953, 74.880
Angle α, β, γ (deg.)108.38, 108.38, 108.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Putative cytidylyltransferase


分子量: 18956.830 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia pseudomallei (strain K96243) (類鼻疽菌)
株: K96243 / 遺伝子: BPSL0395 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63XZ4
#2: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.8 % / 解説: plate
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES pH 7.0, 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, 8.5mM n-octyl-beta-d-thiomaltoside

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→34.94 Å / Num. obs: 30332 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Num. unique obs: 4415 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→31.268 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 24.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2519 1379 4.56 %
Rwork0.2434 --
obs0.2438 30286 93.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→31.268 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9318 0 60 41 9419
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099545
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34812947
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8953495
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0671495
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091672
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.85090.25791390.25522958X-RAY DIFFRACTION95
2.8509-2.90570.3261780.2693089X-RAY DIFFRACTION96
2.9057-2.9650.28951310.24483034X-RAY DIFFRACTION95
2.965-3.02940.2396930.25572978X-RAY DIFFRACTION96
3.0294-3.09980.32241130.263098X-RAY DIFFRACTION95
3.0998-3.17730.26211800.272876X-RAY DIFFRACTION96
3.1773-3.26310.26552000.25373016X-RAY DIFFRACTION95
3.2631-3.3590.25411390.26043099X-RAY DIFFRACTION96
3.359-3.46730.28792170.27222841X-RAY DIFFRACTION95
3.4673-3.5910.27341660.23872928X-RAY DIFFRACTION94
3.591-3.73460.29361050.33472955X-RAY DIFFRACTION92
3.7346-3.90430.3507740.29733053X-RAY DIFFRACTION95
3.9043-4.10970.28571490.22862896X-RAY DIFFRACTION92
4.1097-4.36650.24231300.18533014X-RAY DIFFRACTION95
4.3665-4.70260.21071170.18392943X-RAY DIFFRACTION94
4.7026-5.1740.24161430.18862987X-RAY DIFFRACTION95
5.174-5.91820.1975830.22272997X-RAY DIFFRACTION93
5.9182-7.43970.22292120.23312873X-RAY DIFFRACTION93
7.4397-31.27020.16032230.21442392X-RAY DIFFRACTION80

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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