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- PDB-5xa5: Crystal structure of HMP-1-HMP-2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xa5
タイトルCrystal structure of HMP-1-HMP-2 complex
要素
  • Alpha-catenin-like protein hmp-1
  • Beta-catenin-like protein hmp-2
キーワードCELL ADHESION / five-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta-catenin phosphorylation cascade / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Formation of the cornified envelope / RHOH GTPase cycle / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Transcriptional Regulation by VENTX / RUNX3 regulates WNT signaling / RHOA GTPase cycle / RHOB GTPase cycle ...Beta-catenin phosphorylation cascade / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Formation of the cornified envelope / RHOH GTPase cycle / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Transcriptional Regulation by VENTX / RUNX3 regulates WNT signaling / RHOA GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / VEGFR2 mediated vascular permeability / Ca2+ pathway / Neutrophil degranulation / embryonic body morphogenesis / cell migration involved in gastrulation / left/right axis specification / negative regulation of cell division / cell-cell adhesion mediated by cadherin / alpha-catenin binding / catenin complex / embryo development ending in birth or egg hatching / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton organization / molecular function inhibitor activity / establishment of mitotic spindle orientation / canonical Wnt signaling pathway / nuclear receptor binding / regulation of actin cytoskeleton organization / adherens junction / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / actin filament binding / cell migration / regulation of protein localization / protein phosphatase binding / transcription coactivator activity / cadherin binding / protein domain specific binding / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Beta-catenin / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-catenin-like protein hmp-2 / Alpha-catenin-like protein hmp-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Shao, X. / Kang, H. / Weis, W.I. / Hardin, J. / Choi, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2017
タイトル: Cell-cell adhesion in metazoans relies on evolutionarily conserved features of the alpha-catenin· beta-catenin-binding interface.
著者: Shao, X. / Kang, H. / Loveless, T. / Lee, G.R. / Seok, C. / Weis, W.I. / Choi, H.J. / Hardin, J.
履歴
登録2017年3月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-catenin-like protein hmp-1
B: Beta-catenin-like protein hmp-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9842
ポリマ－35,9842
非ポリマー00
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.095, 57.095, 155.436
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-497-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-catenin-like protein hmp-1 / Protein humpback-1


分子量: 30899.760 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-275 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: hmp-1, R13H4.4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P90947
#2: タンパク質・ペプチド Beta-catenin-like protein hmp-2 / Protein humpback-2


分子量: 5084.645 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-79 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: hmp-2, K05C4.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O44326
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M citrate pH 5.6, 0.2M lithium sulfate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.006 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.577→38.859 Å / Num. obs: 40755 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 28.48 Å2 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.033 / Rsym value: 0.03 / Net I/av σ(I): 10.6 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.58-1.664.50.5551.40.2860.6270.55590.3
1.66-1.765.50.3642.10.170.4030.364100
1.76-1.895.30.194.10.0910.2110.1999.9
1.89-2.045.50.1077.20.050.1180.10799.9
2.04-2.235.30.05613.20.0270.0620.05699.7
2.23-2.495.30.03918.20.0190.0430.03999.5
2.49-2.885.30.0322.30.0140.0330.0399.7
2.88-3.535.30.02523.40.0120.0280.02599.9
3.53-4.9950.02226.50.010.0250.02299.6
4.99-38.8594.80.02120.40.010.0230.02199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1760)精密化
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→28.547 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2228 1977 5.01 %
Rwork0.1896 --
obs0.1912 39456 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.08 Å2 / Biso mean: 41.2515 Å2 / Biso min: 18.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→28.547 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2145 0 0 220 2365
Biso mean---47.48 -
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072259
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9673091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.676884
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.640.30171360.26712590272698
1.64-1.68440.29091250.234126602785100
1.6844-1.73390.26471550.226526532808100
1.7339-1.78990.30381400.2226572797100
1.7899-1.85380.24141350.209326332768100
1.8538-1.9280.24191390.24762573271298
1.928-2.01580.24721310.212227092840100
2.0158-2.1220.22181400.208426792819100
2.122-2.25490.20751270.20832627275498
2.2549-2.42890.26031350.190826692804100
2.4289-2.67320.23681460.201227072853100
2.6732-3.05960.23131650.19792681284699
3.0596-3.85330.2111500.179827552905100
3.8533-28.5520.1961530.16242886303999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1742-0.2326-1.11191.26450.39041.7991-0.1473-0.2557-0.10670.24870.1153-0.05710.39650.27780.00520.40180.12030.03920.31980.02740.267916.074-6.548124.3856
20.9495-0.6651-0.98941.57152.0551.9532-0.2365-0.43090.09270.51780.4296-0.21050.39970.5412-0.12120.47140.2103-0.05250.407-0.02270.221723.9272-11.640723.8075
31.044-0.4034-0.35742.34420.75711.74810.04860.1571-0.0329-0.14950.0999-0.19-0.146-0.0038-0.12650.160.02970.03460.2654-0.02560.240328.0458-26.0689-7.3706
42.4418-1.6996-1.92915.17413.08523.66620.0636-0.0863-0.1293-0.0546-0.38070.51830.0195-0.25460.26660.39180.09520.03120.2815-0.01460.209611.9285-4.630625.8589
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 13 through 78 )A13 - 78
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 79 through 161 )A79 - 161
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 162 through 260 )A162 - 260
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 46 through 72 )B46 - 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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