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- PDB-5x9d: Crystal structure of homoserine dehydrogenase in complex with L-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x9d
タイトルCrystal structure of homoserine dehydrogenase in complex with L-cysteine and NAD
要素Homoserine dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Complex / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine dehydrogenase / homoserine dehydrogenase activity / threonine biosynthetic process / NADP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, conserved site / Homoserine dehydrogenase signature. / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, conserved site / Homoserine dehydrogenase signature. / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-80F / L(+)-TARTARIC ACID / homoserine dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus tokodaii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Goto, M. / Ogata, K. / Kaneko, R. / Yoshimune, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Inhibition of homoserine dehydrogenase by formation of a cysteine-NAD covalent complex
著者: Ogata, K. / Yajima, Y. / Nakamura, S. / Kaneko, R. / Goto, M. / Ohshima, T. / Yoshimune, K.
履歴
登録2017年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3463
ポリマ－33,4111
非ポリマー9352
水2,270126
1
A: Homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6926
ポリマ－66,8232
非ポリマー1,8694
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.171, 106.171, 56.874
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-677-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Homoserine dehydrogenase


分子量: 33411.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus tokodaii (strain DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7) (古細菌)
株: DSM 16993 / JCM 10545 / NBRC 100140 / 7 / 遺伝子: hom, ST1519, STK_15190 / プラスミド: pET101 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F9VNG5, homoserine dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-80F / (2R)-3-[[(4S)-3-aminocarbonyl-1-[(2R,3R,4S,5R)-5-[[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxymethyl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]-4H-pyridin-4-yl]sulfanyl]-2-azanyl-propanoic acid


分子量: 784.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H34N8O16P2S
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, di-ammonium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→75.074 Å / Num. all: 18629 / Num. obs: 18629 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.087 / Rsym value: 0.08 / Net I/av σ(I): 8.9 / Net I/σ(I): 18.4 / Num. measured all: 139123
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.217.50.9320.82038727090.36310.9322.3100
2.21-2.357.50.5611.41923925520.2190.6030.5613.7100
2.35-2.517.50.3812.11828624260.1490.4090.3815.3100
2.51-2.717.50.2473.21666322090.0970.2660.2478.1100
2.71-2.977.50.1375.71559320710.0540.1470.13713.7100
2.97-3.327.50.0799.81411618860.0310.0840.07922.9100
3.32-3.837.40.04416.21224516530.0170.0480.04438.2100
3.83-4.77.30.03320.21032514160.0130.0360.03350.4100
4.7-6.647.20.03120.3788910950.0130.0340.03149100
6.64-36.4497.20.02126.643806120.0090.0230.02161.399.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YDR

4ydr


解像度: 2.1→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / WRfactor Rfree: 0.2096 / WRfactor Rwork: 0.1678 / FOM work R set: 0.8101 / SU B: 5.914 / SU ML: 0.15 / SU R Cruickshank DPI: 0.2281 / SU Rfree: 0.1912 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.228 / ESU R Free: 0.191 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2394 931 5 %RANDOM
Rwork0.1896 ---
obs0.1919 17691 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 94.71 Å2 / Biso mean: 38.488 Å2 / Biso min: 18.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.57 Å2-0 Å2
3----1.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2286 0 61 126 2473
Biso mean--30.9 43.01 -
残基数----302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4522.0133238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9785299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.07725.05395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.57915397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9941512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211746
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 71 -
Rwork0.299 1301 -
all-1372 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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