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万見
- PDB-5x6u: Crystal structure of human heteropentameric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x6u
タイトルCrystal structure of human heteropentameric complex
要素(Ragulator complex protein ...) x 5
キーワードPROTEIN BINDING / Ragulator complex / scaffold / roadblock / lysosome / mTOR signaling / cell growth
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / protein localization to lysosome / TORC1 signaling ...regulation of cholesterol import / positive regulation of protein localization to lysosome / regulation of cell-substrate junction organization / regulation of cholesterol efflux / positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to cell junction / protein localization to lysosome / TORC1 signaling / endosome organization / fibroblast migration / lysosome localization / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / protein localization to membrane / kinase activator activity / azurophil granule membrane / endosomal transport / regulation of cell size / lysosome organization / Macroautophagy / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / mTORC1-mediated signalling / tertiary granule membrane / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / positive regulation of TOR signaling / regulation of receptor recycling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular response to nutrient levels / specific granule membrane / protein-membrane adaptor activity / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of TORC1 signaling / viral genome replication / : / cholesterol homeostasis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / regulation of cell growth / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / MAP2K and MAPK activation / response to virus / positive regulation of protein localization to nucleus / late endosome / protein localization / GTPase binding / late endosome membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / lysosome / endosome membrane / membrane raft / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / protein-containing complex / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR2-like ...LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR5 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1 interacting / Ragulator complex protein LAMTOR2-like / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ragulator complex protein LAMTOR5 / Ragulator complex protein LAMTOR4 / Ragulator complex protein LAMTOR1 / Ragulator complex protein LAMTOR3 / Ragulator complex protein LAMTOR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yonehara, R. / Nada, S. / Nakai, T. / Nakai, M. / Kitamura, A. / Ogawa, A. / Nakatsumi, H. / Nakayama, K.I. / Li, S. / Standley, D.M. ...Yonehara, R. / Nada, S. / Nakai, T. / Nakai, M. / Kitamura, A. / Ogawa, A. / Nakatsumi, H. / Nakayama, K.I. / Li, S. / Standley, D.M. / Yamashita, E. / Nakagawa, A. / Okada, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis for the assembly of the Ragulator-Rag GTPase complex.
著者: Yonehara, R. / Nada, S. / Nakai, T. / Nakai, M. / Kitamura, A. / Ogawa, A. / Nakatsumi, H. / Nakayama, K.I. / Li, S. / Standley, D.M. / Yamashita, E. / Nakagawa, A. / Okada, M.
履歴
登録2017年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ragulator complex protein LAMTOR3
B: Ragulator complex protein LAMTOR2
C: Ragulator complex protein LAMTOR5
D: Ragulator complex protein LAMTOR4
E: Ragulator complex protein LAMTOR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1685
ポリマ－61,1685
非ポリマー00
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12390 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area21930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.038, 133.038, 75.147
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

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Ragulator complex protein ... , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR3 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 3 / MEK-binding partner 1 / Mp1 / ...Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 3 / MEK-binding partner 1 / Mp1 / Mitogen-activated protein kinase kinase 1-interacting protein 1 / Mitogen-activated protein kinase scaffold protein 1


分子量: 13868.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR3, MAP2K1IP1, MAPKSP1, PRO2783 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHA4
#2: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR2 / Endosomal adaptor protein p14 / Late endosomal/lysosomal Mp1-interacting protein / Late ...Endosomal adaptor protein p14 / Late endosomal/lysosomal Mp1-interacting protein / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 2 / Mitogen-activated protein-binding protein-interacting protein / MAPBP-interacting protein / Roadblock domain-containing protein 3


分子量: 13517.450 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR2, MAPBPIP, ROBLD3, HSPC003 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y2Q5
#3: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR5 / Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal ...Hepatitis B virus X-interacting protein / HBX-interacting protein / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 5


分子量: 9622.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR5, HBXIP, XIP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43504
#4: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR4 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 4


分子量: 10753.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR4, C7orf59 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0VGL1
#5: タンパク質 Ragulator complex protein LAMTOR1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 1 / Lipid raft adaptor protein p18 / ...Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator 1 / Lipid raft adaptor protein p18 / Protein associated with DRMs and endosomes / p27Kip1-releasing factor from RhoA / p27RF-Rho


分子量: 13405.055 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 42-161 / Mutation: S98D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMTOR1, C11orf59, PDRO, PP7157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6IAA8

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非ポリマー , 1種, 130分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Tris-HCl, 2-propanol, 1,6-hexandiol, 1,4-butandiol, 1-butanol, 1,3-propanediol, PEG 100, PEG 3350, 2-Methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→133.04 Å / Num. obs: 26934 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 70.59 Å2 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VET, 3MSH

1vet

3msh


解像度: 2.4→133.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU R Cruickshank DPI: 0.264 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.273 / SU Rfree Blow DPI: 0.213 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.212
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1291 4.8 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.188 26910 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 76.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.0789 Å20 Å20 Å2
2--4.0789 Å20 Å2
3----8.1577 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→133.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3799 0 0 130 3929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013854HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.185223HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1344SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes99HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes556HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3854HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.11
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.02
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion514SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4485SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 142 5.19 %
Rwork0.2161 2596 -
all0.2186 2738 -
obs--98.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.83770.52580.0842.533-0.22061.30810.01710.5421-0.5426-0.15060.10660.0360.31660.1036-0.1237-0.0974-0.0032-0.03810.0566-0.073-0.05633.5388-37.4134-9.9337
23.9935-0.0573-0.42931.39390.07050.73180.04910.5118-0.2108-0.1692-0.0396-0.07890.11020.1312-0.0095-0.17530.01710.02190.2423-0.0232-0.113856.6925-28.1699-8.1802
33.1617-0.030.75212.22730.33832.04850.03290.35820.36190.0060.09570.0037-0.09180.3235-0.1286-0.1017-0.05480.07410.01730.1520.027635.2658-11.15540.6442
43.4951-0.14780.70693.3556-1.42682.9073-0.15730.30180.4258-0.07540.00370.3613-0.163-0.13360.1536-0.1727-0.04010.0274-0.04570.1520.115715.0581-8.7939-5.6929
52.343-0.10760.04422.16120.59440.99230.0290.320.098-0.00910.05960.2530.1154-0.0143-0.0886-0.06-0.0230.0186-0.0590.152-0.232727.6917-24.041-3.2524
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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