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- PDB-5x6r: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae KMO in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x6r
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae KMO in complex with Ro 61-8048
要素Kynurenine 3-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


Tryptophan catabolism / kynurenine 3-monooxygenase / kynurenine 3-monooxygenase activity / kynurenine metabolic process / quinolinate biosynthetic process / anthranilate metabolic process / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / 'de novo' NAD biosynthetic process from tryptophan / tryptophan catabolic process / NAD metabolic process ...Tryptophan catabolism / kynurenine 3-monooxygenase / kynurenine 3-monooxygenase activity / kynurenine metabolic process / quinolinate biosynthetic process / anthranilate metabolic process / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / 'de novo' NAD biosynthetic process from tryptophan / tryptophan catabolic process / NAD metabolic process / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Kynurenine 3-monooxygenase / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7ZR / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Kynurenine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.911 Å
データ登録者Kim, H.T. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2018
タイトル: Structural Basis for Inhibitor-Induced Hydrogen Peroxide Production by Kynurenine 3-Monooxygenase
著者: Kim, H.T. / Na, B.K. / Chung, J. / Kim, S. / Kwon, S.K. / Cha, H. / Son, J. / Cho, J.M. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2017年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine 3-monooxygenase
B: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,2416
ポリマ－95,8272
非ポリマー2,4144
水6,341352
1
A: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1213
ポリマ－47,9141
非ポリマー1,2072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
2
B: Kynurenine 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1213
ポリマ－47,9141
非ポリマー1,2072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.878, 99.764, 84.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine 3-monooxygenase / Biosynthesis of nicotinic acid protein 4 / Kynurenine 3-hydroxylase


分子量: 47913.582 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-394 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BNA4, YBL098W, YBL0828
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P38169, kynurenine 3-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-7ZR / 3,4-dimethoxy-N-[4-(3-nitrophenyl)-1,3-thiazol-2-yl]benzenesulfonamide / Ro 61-8048


分子量: 421.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15N3O6S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 0.1 M NaCl, and 12% isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→30.797 Å / Num. obs: 72243 / % possible obs: 99.03 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 27.19
反射 シェル解像度: 1.91→1.94 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 4.16 / Num. unique obs: 3550 / CC1/2: 0.899 / Rpim(I) all: 0.24 / Rrim(I) all: 0.438 / Rsym value: 0.364 / Χ2: 1.674 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J33

4j33


解像度: 1.911→30.797 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 1993 2.76 %
Rwork0.2112 --
obs0.2125 72243 99.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.911→30.797 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5861 0 162 352 6375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1378348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.982355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049900
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051131
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9112-1.9590.39651610.36364924X-RAY DIFFRACTION98
1.959-2.0120.36661340.3155003X-RAY DIFFRACTION100
2.012-2.07120.31531410.27075076X-RAY DIFFRACTION100
2.0712-2.1380.29111350.25395058X-RAY DIFFRACTION100
2.138-2.21440.32081530.26795011X-RAY DIFFRACTION100
2.2144-2.3030.31281370.25545071X-RAY DIFFRACTION100
2.303-2.40780.33251400.25985047X-RAY DIFFRACTION100
2.4078-2.53470.27561520.23275050X-RAY DIFFRACTION100
2.5347-2.69340.27441530.23175057X-RAY DIFFRACTION100
2.6934-2.90120.25021350.23135068X-RAY DIFFRACTION100
2.9012-3.19290.25951450.22145052X-RAY DIFFRACTION100
3.1929-3.65430.26441310.20294868X-RAY DIFFRACTION96
3.6543-4.60160.21991390.16615057X-RAY DIFFRACTION99
4.6016-30.80120.21861370.17374908X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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