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- PDB-5x3s: Crystal structure of mouse Plk1-PBD in complex with phosphopeptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x3s
タイトルCrystal structure of mouse Plk1-PBD in complex with phosphopeptide from HEF1 (799-809)
要素
  • Peptide from Enhancer of filamentation 1
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / Polo like kinase 1 / plk1 / Polo-box domain / HEF1 / TRANSFERASE / TRANSFERASE-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphocyte chemotaxis / positive regulation of immunological synapse formation / Polo-like kinase mediated events / Phosphorylation of the APC/C / Phosphorylation of Emi1 / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Mitotic Telophase/Cytokinesis / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition ...positive regulation of lymphocyte chemotaxis / positive regulation of immunological synapse formation / Polo-like kinase mediated events / Phosphorylation of the APC/C / Phosphorylation of Emi1 / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Mitotic Telophase/Cytokinesis / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / polar body extrusion after meiotic divisions / Condensation of Prophase Chromosomes / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / lymphocyte migration into lymphoid organs / protein localization to organelle / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / synaptonemal complex disassembly / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / homologous chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / RHO GTPases Activate Formins / polo kinase / Separation of Sister Chromatids / protein localization to nuclear envelope / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / synaptonemal complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / female meiosis chromosome segregation / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / cilium disassembly / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / positive regulation of osteoclast differentiation / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein localization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic spindle pole / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / actin filament bundle assembly / chromosome, centromeric region / immunological synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / centriolar satellite / mitotic cytokinesis / positive regulation of dendritic spine maintenance / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein localization to chromatin / cytoskeleton organization / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / centriole / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / mitotic spindle organization / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / protein destabilization / establishment of protein localization / spindle microtubule / mitotic spindle / kinetochore / spindle pole / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell migration / lamellipodium / mitotic cell cycle / cell cortex / midbody / microtubule binding / basolateral plasma membrane / learning or memory / cell adhesion / protein kinase activity / protein ubiquitination / positive regulation of cell migration / cell cycle / cell division / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Enhancer of filamentation 1, SH3 domain / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain ...Enhancer of filamentation 1, SH3 domain / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Enhancer of filamentation 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.899 Å
データ登録者Kim, J.H. / Shin, S.C. / Kim, E.E.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Phosphorylation of human enhancer filamentation 1 (HEF1) stimulates interaction with Polo-like kinase 1 leading to HEF1 localization to focal adhesions.
著者: Lee, K.H. / Hwang, J.A. / Kim, S.O. / Kim, J.H. / Shin, S.C. / Kim, E.E. / Lee, K.S. / Rhee, K. / Jeon, B.H. / Bang, J.K. / Cha-Molstad, H. / Soung, N.K. / Jang, J.H. / Ko, S.K. / Lee, H.G. / ...著者: Lee, K.H. / Hwang, J.A. / Kim, S.O. / Kim, J.H. / Shin, S.C. / Kim, E.E. / Lee, K.S. / Rhee, K. / Jeon, B.H. / Bang, J.K. / Cha-Molstad, H. / Soung, N.K. / Jang, J.H. / Ko, S.K. / Lee, H.G. / Ahn, J.S. / Kwon, Y.T. / Kim, B.Y.
履歴
登録2017年2月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Peptide from Enhancer of filamentation 1
D: Peptide from Enhancer of filamentation 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4784
ポリマ－54,4784
非ポリマー00
水1267
1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
D: Peptide from Enhancer of filamentation 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2392
ポリマ－27,2392
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
2
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Peptide from Enhancer of filamentation 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2392
ポリマ－27,2392
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.564, 59.402, 72.748
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.470, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 25898.502 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 371-594 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Plk1, Plk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07832, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Enhancer of filamentation 1 / hEF1 / CRK-associated substrate-related protein / CasL / Cas scaffolding protein family member 2 / ...hEF1 / CRK-associated substrate-related protein / CasL / Cas scaffolding protein family member 2 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 9 / NEDD-9 / Renal carcinoma antigen NY-REN-12 / p105


分子量: 1340.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14511
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 15% PEG 6000, 0.1M sodium citrate / PH範囲: 5.0-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 9198 / % possible obs: 84.4 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 1.783 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 23782
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-31.70.2720.6170.2250.3550.43467.3
3-3.121.80.2420.830.1960.3130.55974
3.12-3.2720.2380.8520.1820.3020.67978.5
3.27-3.442.20.2190.8710.1640.2760.76581.4
3.44-3.652.30.2040.9160.140.2491.31683.9
3.65-3.942.70.1830.9360.1210.2211.25689.1
3.94-4.332.90.1590.9680.10.191.82992.2
4.33-4.963.10.140.9650.0880.1672.06692.9
4.96-6.243.10.1340.9710.0810.1581.76292.3
6.24-503.50.1140.9820.0660.1333.44991.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HIK

3hik


解像度: 2.899→33.93 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 22.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2441 450 4.9 %
Rwork0.2025 8739 -
obs0.2045 9189 84.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.68 Å2 / Biso mean: 38.6935 Å2 / Biso min: 14.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.899→33.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3746 0 0 7 3753
Biso mean---30.63 -
残基数----462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043828
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6625189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4762301
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8994-3.31860.30411360.24122518265473
3.3186-4.17990.26161460.20232985313187
4.1799-33.93240.20941680.1883236340492

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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