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万見
- PDB-5x16: Sirt6 apo structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x16
タイトルSirt6 apo structure
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE / apo
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / chromosome, subtelomeric region / regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to chromatin ...histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / chromosome, subtelomeric region / regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / positive regulation of stem cell differentiation / negative regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / protein acetyllysine N-acetyltransferase / protein deacetylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of blood vessel branching / cardiac muscle cell differentiation / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of glycolytic process / TORC2 complex binding / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of protein secretion / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of double-strand break repair / negative regulation of gene expression, epigenetic / lncRNA binding / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / regulation of lipid metabolic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of fat cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / response to UV / regulation of protein localization to plasma membrane / nucleosome binding / site of DNA damage / negative regulation of protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / chromatin DNA binding / regulation of circadian rhythm / base-excision repair / Pre-NOTCH Transcription and Translation / protein destabilization / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / positive regulation of insulin secretion / transcription corepressor activity / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet ...Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Zhang, J. / Huang, Z. / Song, K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Sirt6 apo structure
著者: Zhang, J. / Huang, Z. / Song, K.
履歴
登録2017年1月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8686
ポリマ－35,0031
非ポリマー8655
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.565, 68.138, 117.314
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6 / Regulatory protein SIR2 homolog 6 / SIR2-like protein 6


分子量: 35003.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3-318 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8N6T7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

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非ポリマー , 5種, 229分子

#2: 化合物 ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TBU / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / 2-METHYL-2-PROPANOL


分子量: 74.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 35% v/v tert-Butanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: CMOS / 日付: 2016年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 88468 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 18.927
反射 シェル解像度: 1.97→2.01 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 2.186 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKdata processing
REFMACモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.97→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.87 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.163 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2316 1149 4.9 %RANDOM
Rwork0.18408 ---
obs0.18654 22077 93.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.496 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.97→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2282 0 53 224 2559
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192421
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5462.0043291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9943.0015406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8715298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.91122.136103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.36815408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7341528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212665
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02536
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8113.1161188
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8093.111185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8774.6551486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8774.661487
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.293.4561233
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2893.4561233
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7555.061806
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.4625.4082787
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.37225.0862694
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.972→2.024 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 69 -
Rwork0.27 1396 -
obs--80.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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