[日本語] English
万見
- PDB-5wx1: The closed-conformation crystal structure of the full-length pest... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wx1
タイトルThe closed-conformation crystal structure of the full-length pestivirus NS3 with its NS4A protease cofactor segment
要素Serine protease NS3
キーワードHYDROLASE / protease / RNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing ...serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont entry into host cell / GTP binding / virion attachment to host cell / virion membrane / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 ...Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro, interaction domain / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Zheng, F. / Lu, G. / Gong, P.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology2013CB911100 中国
National Natural Science Foundation31670154 中国
Ministry of Science and Technology2016YFC1200400 中国
引用ジャーナル: J. Virol. / 年: 2017
タイトル: Uncoupling of Protease trans-Cleavage and Helicase Activities in Pestivirus NS3.
著者: Zheng, F. / Lu, G. / Li, L. / Gong, P. / Pan, Z.
履歴
登録2017年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine protease NS3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5371
ポリマ－81,5371
非ポリマー00
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area30720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)111.084, 111.084, 139.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 Serine protease NS3 / Non-structural protein 3


分子量: 81537.039 Da / 分子数: 1 / 変異: S163A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(DE3) / 参照: UniProt: Q5U8X5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: malic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→60 Å / Num. obs: 35913 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 41.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.005 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 219021
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.35-2.436.10.51635760.8590.2220.5631.15398.5
2.43-2.536.10.43435710.9010.1870.4751.16998.3
2.53-2.656.10.31735710.9410.1360.3461.1598.3
2.65-2.796.20.22635600.9680.0970.2471.297.9
2.79-2.966.20.15835720.9860.0670.1731.10997.7
2.96-3.196.10.10835640.9920.0460.1181.04597.5
3.19-3.516.10.07735720.9950.0330.0840.84797.2
3.51-4.026.10.0835880.9940.0340.0870.85696.7
4.02-5.0660.0736160.9940.030.0770.71695.9
5.06-605.90.04737230.9960.0210.0520.893.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CBG,1CU1

4cbg

1cu1


解像度: 2.35→49.678 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 1793 5 %
Rwork0.1955 34091 -
obs0.1983 35884 97.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.42 Å2 / Biso mean: 53.1752 Å2 / Biso min: 16.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→49.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5326 0 0 226 5552
Biso mean---49.14 -
残基数----693
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085428
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.017357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065834
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0653289
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3502-2.41370.30361220.25652648277099
2.4137-2.48470.28671410.25072581272298
2.4847-2.56490.35351200.24382623274398
2.5649-2.65660.28241340.23612616275098
2.6566-2.7630.31531430.23562598274198
2.763-2.88870.32091360.22932597273398
2.8887-3.0410.29261560.22712585274198
3.041-3.23150.28321510.22712612276397
3.2315-3.48090.27671410.20312609275097
3.4809-3.83110.22811440.17792607275197
3.8311-4.38520.20991400.15722622276296
4.3852-5.52370.19831340.1532640277496
5.5237-49.68940.21541310.18962753288494
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9332-0.0231-0.02691.069-0.19630.99750.1776-0.0680.2058-0.035-0.07330.1348-0.18040.09040.00440.24340.02040.06190.1617-0.01880.2351137.754899.971356.4822
20.53240.16130.21350.7123-0.05581.119-0.03730.395-0.1567-0.18730.0470.10110.12930.37120.00030.38490.0547-0.01790.4708-0.05980.2205131.585576.579220.7466
30.98710.63760.2641.7286-0.09880.8522-0.250.0053-0.1333-0.27370.28290.2329-0.1467-0.02150.00210.2801-0.0731-0.05640.1733-0.00320.236103.727695.823328.9651
40.74020.15380.15850.8405-0.69821.0990.0841-0.0637-0.1785-0.23310.05370.14140.30510.01320.00020.28220.0024-0.08960.1472-0.01710.2577118.588972.314748.9372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -38 through 199 )A-38 - 199
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 208 through 350 )A208 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 364 through 475 or resid 490 through 525 )A364 - 475
4X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 364 through 475 or resid 490 through 525 )A490 - 525
5X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 476 through 489 or resid 526 through 683 )A476 - 489
6X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 476 through 489 or resid 526 through 683 )A526 - 683

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る