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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5wwe | ||||||
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タイトル | Crystal structure of hnRNPA2B1 in complex with RNA | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA BINDING PROTEIN/RNA / HNRNP (ヘテロ核リボ核タンパク質) / RRM / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of telomerase RNA reverse transcriptase activity / miRNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / RNA transport / G-quadruplex DNA unwinding / primary miRNA processing / single-stranded telomeric DNA binding / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding ...positive regulation of telomerase RNA reverse transcriptase activity / miRNA transport / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / RNA transport / G-quadruplex DNA unwinding / primary miRNA processing / single-stranded telomeric DNA binding / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / G-rich strand telomeric DNA binding / miRNA binding / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA transport / mRNA export from nucleus / カハール体 / pre-mRNA intronic binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / catalytic step 2 spliceosome / molecular condensate scaffold activity / mRNA Splicing - Major Pathway / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / 転写後修飾 / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear matrix / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Wu, B.X. / Su, S.C. / Ma, J.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: Molecular basis for the specific and multivariant recognitions of RNA substrates by human hnRNP A2/B1. 著者: Wu, B. / Su, S. / Patil, D.P. / Liu, H. / Gan, J. / Jaffrey, S.R. / Ma, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5wwe.cif.gz | 57.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5wwe.ent.gz | 38.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5wwe.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/5wwe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ww/5wwe | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21206.969 Da / 分子数: 1 / 断片: RRMs (UNP RESIDUES 12-195) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPA2B1, HNRPA2B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22626 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 3240.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.06 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 0.1M Sodium citrate/Citric acid pH 5.5, 20% PEG 3000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97776 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97776 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 8124 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / Net I/σ(I): 2.333 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.44 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5EN1 解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 13.41 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.648 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 68.279 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 2.4→30 Å
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拘束条件 |
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