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- PDB-5wso: crystal structure of BVDV NS3 helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wso
タイトルcrystal structure of BVDV NS3 helicase
要素NS3 helicase
キーワードHYDROLASE / BVDV / Bovine viral diarrhea virus / NS3 / helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


dopamine receptor binding / pestivirus NS3 polyprotein peptidase / ribonuclease T2 / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / RNA strand annealing activity / viral genome packaging / : ...dopamine receptor binding / pestivirus NS3 polyprotein peptidase / ribonuclease T2 / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / RNA strand annealing activity / viral genome packaging / : / host cell cytoplasmic vesicle / transformation of host cell by virus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein-DNA complex / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / viral protein processing / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / GTP binding / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cleavage inducing molecular chaperone, Jiv / Cleavage inducing molecular chaperone / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. ...Cleavage inducing molecular chaperone, Jiv / Cleavage inducing molecular chaperone / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro, interaction domain / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Hepatitis C virus, NS3 protease, Peptidase S29 / Hepatitis C virus NS3 protease / Hepacivirus/Pegivirus NS3 protease domain profile. / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine viral diarrhea virus 1 (ウシウイルス性下痢ウイルス 1)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Li, P. / Shi, J. / Wang, S. / Li, S. / Mao, X.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of BVDV NS3 helicase
著者: Li, P. / Shi, J. / Wang, S. / Li, S. / Mao, X.
履歴
登録2016年12月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS3 helicase
B: NS3 helicase
C: NS3 helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,8633
ポリマ－159,8633
非ポリマー00
水68538
1
A: NS3 helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2881
ポリマ－53,2881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NS3 helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2881
ポリマ－53,2881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NS3 helicase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2881
ポリマ－53,2881
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.100, 121.100, 109.721
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 NS3 helicase


分子量: 53287.805 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bovine viral diarrhea virus 1 (ウシウイルス性下痢ウイルス 1)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9IFH8, UniProt: P19711*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M sodium formate, 15% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→104.875 Å / Num. obs: 41208 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15 % / Rsym value: 0.144 / Net I/av σ(I): 4.332 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.82-2.9715.30.4511.61100
2.97-3.1515.30.3132.31100
3.15-3.3715.20.2123.51100
3.37-3.6415.20.1564.71100
3.64-3.99150.1385.11100
3.99-4.4614.90.1295.31100
4.46-5.1514.20.1265.51100
5.15-6.3113.80.1195.7199.9
6.31-8.9215.50.0996.21100
8.92-48.60814.30.0897.3198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å48.61 Å
Translation3.5 Å48.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.7データスケーリング
REFMAC5.8.0124精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.82→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.826 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.777 / SU B: 37.438 / SU ML: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.3 / ESU R Free: 0.41 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2984 2121 4.9 %RANDOM
Rwork0.2719 ---
obs0.2732 41208 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.76 Å2 / Biso mean: 56.857 Å2 / Biso min: 20.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å20.5 Å20 Å2
2--1 Å2-0 Å2
3----3.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.82→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9414 0 0 38 9452
Biso mean---41.3 -
残基数----1186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0199582
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.97412952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.08551171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.73424.065433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.873151727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1211568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217126
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7834.5224729
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4796.7625885
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3174.4274853
LS精密化 シェル解像度: 2.82→2.893 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 130 -
Rwork0.307 3066 -
all-3196 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1794-0.2594-0.07340.82360.35950.25210.04250.0191-0.0314-0.1762-0.0859-0.0343-0.0922-0.08220.04330.10020.11040.00320.1545-0.03320.0882-21.9898-65.0441-47.3427
20.76860.8315-0.47981.0466-0.26210.7635-0.0199-0.0425-0.0299-0.01430.0055-0.01370.0270.08950.01440.00360.010.0080.08310.03660.1405-40.7285-29.7712-12.1173
30.39250.18320.35640.10640.05621.1706-0.08010.05080.1175-0.046-0.0280.07110.07730.28770.10810.061-0.0023-0.01460.1321-0.0050.1004-49.0259-88.4564-8.9006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A208 - 683
2X-RAY DIFFRACTION2B208 - 683
3X-RAY DIFFRACTION3C208 - 683

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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