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Yorodumi- PDB-5wiy: Kelch domain of human Keap1 bound to small molecule inhibitor fra... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wiy | ||||||
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Title | Kelch domain of human Keap1 bound to small molecule inhibitor fragment: 4-amino-1,7-dihydro-6H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidine-6-thione | ||||||
Components | Kelch-like ECH-associated protein 1 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION/INHIBITOR / Scaffold / Inhibitor / Fragment / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of epidermal cell differentiation / negative regulation of response to oxidative stress / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament ...regulation of epidermal cell differentiation / negative regulation of response to oxidative stress / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / centriolar satellite / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / disordered domain specific binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / midbody / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.23 Å | ||||||
Authors | Carolan, J.P. / Lynch, A.J. / Allen, K.N. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2020 Title: Interaction Energetics and Druggability of the Protein-Protein Interaction between Kelch-like ECH-Associated Protein 1 (KEAP1) and Nuclear Factor Erythroid 2 Like 2 (Nrf2). Authors: Zhong, M. / Lynch, A. / Muellers, S.N. / Jehle, S. / Luo, L. / Hall, D.R. / Iwase, R. / Carolan, J.P. / Egbert, M. / Wakefield, A. / Streu, K. / Harvey, C.M. / Ortet, P.C. / Kozakov, D. / ...Authors: Zhong, M. / Lynch, A. / Muellers, S.N. / Jehle, S. / Luo, L. / Hall, D.R. / Iwase, R. / Carolan, J.P. / Egbert, M. / Wakefield, A. / Streu, K. / Harvey, C.M. / Ortet, P.C. / Kozakov, D. / Vajda, S. / Allen, K.N. / Whitty, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wiy.cif.gz | 237.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wiy.ent.gz | 191.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wiy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5wiy_validation.pdf.gz | 731.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5wiy_full_validation.pdf.gz | 740.4 KB | Display | |
Data in XML | 5wiy_validation.xml.gz | 22.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5wiy_validation.cif.gz | 30.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wi/5wiy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wi/5wiy | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5wflSC 5wfvC 5wg1C 5whlC 5whoC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36899.176 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E540A, E542A, C613S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: His-tagged variant including mutations for altered crystallographic packing Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KEAP1, INRF2, KIAA0132, KLHL19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q14145 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-1XM / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 1.2 - 1.5 M Ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris pH = 6.0 - 6.5 PH range: 6.0 - 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen stream |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 21, 2014 Details: 12 V servo motors utilizing a CAMAC-based E500 stepper controller |
Radiation | Monochromator: Double crystals monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.23→51.93 Å / Num. obs: 37651 / % possible obs: 99.41 % / Redundancy: 8.7 % / CC1/2: 0.909 / Rmerge(I) obs: 0.8581 / Net I/σ(I): 28.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.23→2.31 Å / Redundancy: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 2.115 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / Num. unique obs: 3724 / CC1/2: 0.225 / % possible all: 98.37 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5WFL Resolution: 2.23→51.926 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.42 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.23→51.926 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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