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万見
- PDB-5wci: Human MYST histone acetyltransferase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wci
タイトルHuman MYST histone acetyltransferase 1
要素Histone acetyltransferase KAT8
キーワードTRANSFERASE / MOF / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / protein propionyltransferase activity / regulation of mRNA processing / histone H4 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / negative regulation of type I interferon production / oogenesis / NuA4 histone acetyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / neurogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / regulation of autophagy / transcription coregulator activity / kinetochore / nuclear matrix / chromosome / HATs acetylate histones / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain ...: / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Acyl-CoA N-acyltransferase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
propionyl Coenzyme A / Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Zheng, Y.G. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Human MYST histone acetyltransferase 1
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Zheng, Y.G. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6318
ポリマ－34,4591
非ポリマー1,1737
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14660 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)46.336, 58.729, 120.277
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT8 / Lysine acetyltransferase 8 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 1 / hMOF


分子量: 34458.625 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 174-449 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT8, MOF, MYST1, PP7073 / プラスミド: pET28a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9H7Z6, histone acetyltransferase

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非ポリマー , 5種, 244分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-1VU / propionyl Coenzyme A / プロピオニルCoA


分子量: 823.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40N7O17P3S
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Na malonate pH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 31768 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 0.885 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.78-1.818.10.91615060.7010.3270.9760.74697.6
1.81-1.8410.80.8610.8340.2680.9030.73596.1
1.84-1.8812.30.7190.9040.210.750.75298.1
1.88-1.9212.90.5710.9350.1620.5940.77997.2
1.92-1.9613.20.4930.9480.1390.5130.79598.2
1.96-213.30.4120.9630.1150.4280.7897.5
2-2.0513.30.3310.9760.0920.3430.81498.9
2.05-2.1113.30.2730.9830.0770.2840.8797.4
2.11-2.1713.50.2420.9870.0670.2520.84699.8
2.17-2.2413.80.2110.9890.0580.2190.87998.3
2.24-2.3213.90.1890.9920.0520.1960.88498.6
2.32-2.42140.1710.9940.0470.1780.8699.9
2.42-2.5314.10.150.9950.0410.1560.88999.2
2.53-2.6614.20.1360.9950.0370.1410.94799.4
2.66-2.8314.20.1060.9970.0290.110.93699.7
2.83-3.0414.10.0790.9980.0220.0820.93399.8
3.04-3.35140.0560.9990.0150.0580.94399.9
3.35-3.8314.10.04410.0120.0461.105100
3.83-4.8313.80.03710.010.0381.107100
4.83-5012.70.03410.010.0350.92298.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GIV

2giv


解像度: 1.78→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 2.371 / SU ML: 0.074 / SU R Cruickshank DPI: 0.1248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.119
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 1648 5.2 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.1845 30055 98.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 75.61 Å2 / Biso mean: 24.099 Å2 / Biso min: 10.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å2-0 Å20 Å2
2--0.58 Å2-0 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2283 0 70 242 2595
Biso mean--27.05 31.47 -
残基数----284
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192540
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022261
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3441.9613466
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90335274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9095307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.09724.074108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.83915408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.674158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02527
LS精密化 シェル解像度: 1.781→1.828 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 115 -
Rwork0.345 2101 -
all-2216 -
obs--95.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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