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- PDB-5wcf: Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wcf
タイトルHuman HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae)
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / HRMT1L6 / methyltransferase / MTLLE1441 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / base-excision repair / protein modification process / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / methylation / histone binding / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / Chem-A0S / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / Hutch, A. / Seitova, A. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: The Crystal Structure of Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 in complex with MTLLE1441
著者: Zeng, H. / Dong, A. / Hutch, A. / Seitova, A. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2017年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年12月25日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details ...chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0244
ポリマ－42,0751
非ポリマー9503
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area330 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.721, 94.721, 108.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: SF9 / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / プラスミド: pFBOH-MHL / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q96LA8, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-A0S / (5R)-4-(5-bromofuran-2-carbonyl)-5-(4-fluorophenyl)-7-methyl-1,3,4,5-tetrahydro-2H-1,4-benzodiazepin-2-one


分子量: 443.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16BrFN2O3
#4: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM / メチルトリス(ヒドロキシメチル)アミニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.55 % / Mosaicity: 0.365 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15% PEG 8000, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris-HCl pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 33057 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 1.639 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 253023
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.98-2.017.70.90716490.7580.3510.9730.92100
2.01-2.057.60.7730.8190.2990.8290.951100
2.05-2.097.70.6250.8690.2420.671.009100
2.09-2.137.70.4960.9030.1920.5320.966100
2.13-2.187.70.4070.9280.1570.4370.992100
2.18-2.237.70.3540.950.1370.3791.033100
2.23-2.297.70.3040.9570.1170.3261.136100
2.29-2.357.70.2440.9740.0940.2621.058100
2.35-2.427.70.2060.9830.080.2211.114100
2.42-2.497.70.1770.9870.0680.191.276100
2.49-2.587.70.1510.990.0580.1621.464100
2.58-2.697.70.130.9910.050.141.715100
2.69-2.817.70.1050.9940.0410.1131.742100
2.81-2.967.80.0790.9970.0310.0851.657100
2.96-3.147.70.0620.9980.0240.0671.655100
3.14-3.397.60.0620.9970.0240.0662.587100
3.39-3.737.40.0580.9980.0230.0633.552100
3.73-4.267.50.0470.9980.0180.0513.354100
4.26-5.377.60.0370.9990.0140.0392.563100
5.37-507.50.0330.9990.0130.0352.12799.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HC4

4hc4


解像度: 1.98→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 3.697 / SU ML: 0.102 / SU R Cruickshank DPI: 0.1454 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.123
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 966 2.9 %RANDOM
Rwork0.1997 ---
obs0.1999 32078 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.06 Å2 / Biso mean: 45.069 Å2 / Biso min: 26.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.04 Å2-0 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.98→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2459 0 62 102 2623
Biso mean--46.48 48.08 -
残基数----319
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022541
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9673725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90435853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9455345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.33322.456114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.7115447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.751524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02596
LS精密化 シェル解像度: 1.984→2.036 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 76 -
Rwork0.279 2268 -
all-2344 -
obs--96.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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