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- PDB-5wc5: Structural insights into the potency of SK/IK channel positive mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wc5
タイトルStructural insights into the potency of SK/IK channel positive modulators
要素
  • Calmodulin-1
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / calcium channel inhibitor activity / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / VEGFR2 mediated cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / potassium ion transport / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / Stimuli-sensing channels / Z disc / spindle pole / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / RAS processing / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
7-fluoro-3-(hydroxyamino)-2H-indol-2-one / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nam, Y.W. / Zhang, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association13SDG16150007 米国
National Ataxia FoundationYI-SCA 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the potency of SK channel positive modulators.
著者: Nam, Y.W. / Orfali, R. / Liu, T. / Yu, K. / Cui, M. / Wulff, H. / Zhang, M.
履歴
登録2017年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,58912
ポリマ－27,6602
非ポリマー92910
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子

B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,17824
ポリマ－55,3214
非ポリマー1,85820
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area15810 Å2
ΔGint-276 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.994, 66.015, 65.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-639-

HOH

21B-657-

HOH

詳細equilibrium centrifugation

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 11240.293 Da / 分子数: 1 / 変異: N407A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H2S1
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16420.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

-
非ポリマー , 5種, 185分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-AJV / 7-fluoro-3-(hydroxyamino)-2H-indol-2-one / 7-フルオロ-1,3-ジヒドロ-3-(ヒドロキシイミノ)-2H-インド-ル-2-オン


分子量: 180.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H5FN2O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.89 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate 0.5 M Ammonium sulfate 1.5 M Litium sulfate monohydrate
PH範囲: 5.6-5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.3148 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3148 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→26.76 Å / Num. obs: 18443 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 22.77 Å2 / Net I/σ(I): 16.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XPREPデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XPREPデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.3→26.788 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 721 4.97 %
Rwork0.195 13786 -
obs0.1978 14507 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.13 Å2 / Biso mean: 34.7876 Å2 / Biso min: 0.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→26.788 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 0 51 175 2157
Biso mean--64.97 34.57 -
残基数----241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081995
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2162676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049294
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.0861215
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.47750.37591270.27282732285999
2.4775-2.72660.32471390.25942764290399
2.7266-3.12060.31141380.21327552893100
3.1206-3.92970.21351400.16672763290399
3.9297-26.79010.19971770.15872772294999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7547-1.75330.55874.65490.13893.9874-0.13410.53070.3258-0.22580.14540.1527-0.248-0.024-0.0940.2777-0.06780.02690.23330.05340.17988.11068.507817.2259
20.81140.4094-1.50580.4549-0.88612.8523-0.08590.47780.4806-0.68310.17210.5173-0.0346-0.2-0.09450.65270.0587-0.1880.5769-0.06570.7087-11.29490.094422.4304
32.1081-0.0679-0.3151.5451-0.28911.76240.0446-0.204-0.25270.05460.02190.3674-0.1274-0.1151-0.07170.12140.0538-0.00020.15940.03670.1895-25.99533.210942.0696
42.4633-0.396-1.54830.62910.32962.7678-0.0415-0.0717-0.0637-0.03850.07070.081-0.16690.0633-0.04250.1337-0.006-0.02030.09950.00810.1352-8.1325-0.251432.2623
50.5217-0.11510.0210.07970.30251.7205-0.19320.19350.0903-0.55330.1886-0.1131-0.27260.1432-0.16510.641-0.30750.10110.441-0.07320.20185.517-5.41445.2008
62.49420.50940.03620.58480.37791.8237-0.39430.38560.0582-0.36770.2569-0.00230.0841-0.09920.09070.2091-0.06570.02250.15270.00010.1360.4033-11.011420.1839
70.29650.3875-0.64861.0968-1.13111.5567-0.2160.32540.23340.05590.20960.2264-0.0599-0.2183-0.4420.462-0.3437-0.12560.50660.27120.264-4.0536-5.02057.9371
83.7013-0.49153.67511.3524-0.66385.7964-0.2315-0.28690.2785-0.16570.13370.1073-0.2669-0.61980.05980.1692-0.0340.01350.16910.0180.143412.02239.758626.8597
91.50590.4504-0.25882.80771.55821.64190.3125-0.2375-0.39240.34260.05-0.4040.31470.14-0.22840.1787-0.0256-0.08740.2098-0.00830.313825.76644.019235.4041
103.2501-1.6260.16857.09930.8631.78720.16930.2269-0.8796-0.37330.0737-0.6889-0.00720.3628-0.15860.185-0.08020.02440.2161-0.06380.422232.48466.581926.0194
112.51262.3441.412.21121.09342.8779-0.18440.11050.4086-0.19270.08760.0937-0.33490.0010.05130.1668-0.01010.01660.115-0.02940.212624.156315.960929.8431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 395 through 404 )B395 - 404
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 405 through 415 )B405 - 415
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 416 through 445 )B416 - 445
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 446 through 489 )B446 - 489
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resid 2 through 28 )R2 - 28
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resid 29 through 55 )R29 - 55
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resid 56 through 75 )R56 - 75
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resid 76 through 92 )R76 - 92
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'R' and (resid 93 through 117 )R93 - 117
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'R' and (resid 118 through 128 )R118 - 128
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'R' and (resid 129 through 147 )R129 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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