+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5w7x | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / scaffold protein / DNA repair / NHEJ | ||||||
機能・相同性 | ![]() 3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / regulation of isotype switching / histone chaperone activity ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / regulation of isotype switching / histone chaperone activity / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / positive regulation of DNA ligation / regulation of epithelial to mesenchymal transition / voluntary musculoskeletal movement / cerebellum morphogenesis / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / : / protein localization to chromatin / protein folding chaperone / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / 3'-5' exonuclease activity / embryo implantation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA endonuclease activity / hippocampus development / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / site of double-strand break / histone binding / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pedersen, L.C. / Kim, K. / London, R.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Characterization of the APLF FHA-XRCC1 phosphopeptide interaction and its structural and functional implications. 著者: Kim, K. / Pedersen, L.C. / Kirby, T.W. / DeRose, E.F. / London, R.E. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 103.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 78.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
3 | ![]()
| ||||||||
4 | ![]()
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11921.815 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8IW19, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1112.878 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 514-522 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: bisphosphopeptide of XRCC1 / 由来: (合成) ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.01 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.514 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.005→25.497 Å / Num. obs: 28032 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.8 % / Rpim(I) all: 0.031 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 13.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.005→2.05 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique obs: 1098 / Rpim(I) all: 0.214 / Rsym value: 0.295 / % possible all: 75.3 |
-
解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5W7W 解像度: 2.005→25.497 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.005→25.497 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
|