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- PDB-5w7x: Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w7x
タイトルCrystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide
要素
  • Aprataxin and PNK-like factor
  • DNA repair protein XRCC1
キーワードPROTEIN BINDING / scaffold protein / DNA repair / NHEJ
機能・相同性
機能・相同性情報


3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / regulation of isotype switching / histone chaperone activity ...3' overhang single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / oxidized DNA binding / positive regulation of DNA ligase activity / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of protein ADP-ribosylation / regulation of isotype switching / histone chaperone activity / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of single strand break repair / positive regulation of DNA ligation / regulation of epithelial to mesenchymal transition / voluntary musculoskeletal movement / cerebellum morphogenesis / single strand break repair / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / DNA repair-dependent chromatin remodeling / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / : / protein localization to chromatin / protein folding chaperone / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / 3'-5' exonuclease activity / embryo implantation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / DNA endonuclease activity / hippocampus development / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair / site of double-strand break / histone binding / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / chromatin / nucleolus / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aprataxin and PNK-like factor, PBZ domain / Aprataxin and PNK-like factor / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / PBZ domain / PNK, FHA domain / FHA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain ...Aprataxin and PNK-like factor, PBZ domain / Aprataxin and PNK-like factor / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / PBZ domain / PNK, FHA domain / FHA domain / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Tumour Suppressor Smad4 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / SMAD/FHA domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein XRCC1 / Aprataxin and PNK-like factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / Kim, K. / London, R.E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Characterization of the APLF FHA-XRCC1 phosphopeptide interaction and its structural and functional implications.
著者: Kim, K. / Pedersen, L.C. / Kirby, T.W. / DeRose, E.F. / London, R.E.
履歴
登録2017年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Aprataxin and PNK-like factor
A: Aprataxin and PNK-like factor
B: Aprataxin and PNK-like factor
C: Aprataxin and PNK-like factor
H: DNA repair protein XRCC1
E: DNA repair protein XRCC1
F: DNA repair protein XRCC1
G: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1398
ポリマ－52,1398
非ポリマー00
水4,666259
1
D: Aprataxin and PNK-like factor
H: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0352
ポリマ－13,0352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6100 Å2
手法PISA
2
A: Aprataxin and PNK-like factor
E: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0352
ポリマ－13,0352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6130 Å2
手法PISA
3
B: Aprataxin and PNK-like factor
F: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0352
ポリマ－13,0352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5940 Å2
手法PISA
4
C: Aprataxin and PNK-like factor
G: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0352
ポリマ－13,0352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.119, 36.799, 98.284
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Aprataxin and PNK-like factor / Apurinic-apyrimidinic endonuclease APLF / PNK and APTX-like FHA domain-containing protein / XRCC1- ...Apurinic-apyrimidinic endonuclease APLF / PNK and APTX-like FHA domain-containing protein / XRCC1-interacting protein 1


分子量: 11921.815 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLF, C2orf13, PALF, XIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8IW19, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: タンパク質・ペプチド
DNA repair protein XRCC1 / X-ray repair cross-complementing protein 1


分子量: 1112.878 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 514-522 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: bisphosphopeptide of XRCC1 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18887
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.514 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.005→25.497 Å / Num. obs: 28032 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.8 % / Rpim(I) all: 0.031 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.005→2.05 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique obs: 1098 / Rpim(I) all: 0.214 / Rsym value: 0.295 / % possible all: 75.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5W7W

5w7w


解像度: 2.005→25.497 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 1390 4.97 %random
Rwork0.1922 ---
obs0.194 27941 96.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→25.497 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3347 0 0 259 3606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5814722
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6011296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004610
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0054-2.0770.28881000.2431926X-RAY DIFFRACTION71
2.077-2.16020.26951430.22012702X-RAY DIFFRACTION99
2.1602-2.25840.2391480.20242696X-RAY DIFFRACTION100
2.2584-2.37740.28971360.21612739X-RAY DIFFRACTION100
2.3774-2.52620.30331460.23312704X-RAY DIFFRACTION100
2.5262-2.72110.35231400.24542713X-RAY DIFFRACTION99
2.7211-2.99450.28051450.23932704X-RAY DIFFRACTION99
2.9945-3.42690.23231480.19662729X-RAY DIFFRACTION100
3.4269-4.31420.17611370.1572781X-RAY DIFFRACTION100
4.3142-25.49890.19111470.16862857X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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