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万見
- PDB-5w5d: Crystal structure of the primed SNARE-Complexin-Synaptotagmin-1 C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w5d
タイトルCrystal structure of the primed SNARE-Complexin-Synaptotagmin-1 C2B complex
要素
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Complexin-1
  • Synaptotagmin-1
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードEXOCYTOSIS / Prefusion primed complex / Neuronal Exocytosis / Synaptotagmin / SNARE complex / Complexin / synchronous neurotransmitter release
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding ...regulation of exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / BLOC-1 complex / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / myosin head/neck binding / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / Other interleukin signaling / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / extrinsic component of presynaptic membrane / regulation of regulated secretory pathway / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / spontaneous neurotransmitter secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of norepinephrine secretion / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of catecholamine secretion / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of vesicle fusion / chromaffin granule membrane / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / zymogen granule membrane / regulated exocytosis / dense core granule / ribbon synapse / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / storage vacuole / regulation of establishment of protein localization / response to gravity / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / vesicle fusion / eosinophil degranulation / vesicle docking / exocytic vesicle / chloride channel inhibitor activity / regulation of neurotransmitter secretion / secretion by cell / SNARE complex / SNAP receptor activity / positive regulation of dopamine secretion / protein heterooligomerization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / neurotransmitter transmembrane transporter activity / regulation of exocytosis / regulation of vesicle-mediated transport / Clathrin-mediated endocytosis / LGI-ADAM interactions / calcium-ion regulated exocytosis / hormone secretion / actomyosin / positive regulation of intracellular protein transport / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter receptor internalization / calcium-dependent phospholipid binding / protein localization to membrane / ATP-dependent protein binding / neuron projection terminus / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle recycling / insulin secretion / neurotransmitter transport / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / low-density lipoprotein particle receptor binding / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / Neutrophil degranulation / endosomal transport / regulation of synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / clathrin binding / postsynaptic cytosol / myosin binding / regulation of dopamine secretion / regulation of neuron projection development / phosphatidylserine binding / positive regulation of exocytosis
類似検索 - 分子機能
Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain ...Synaphin / Synaphin protein / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / Synaptobrevin / Syntaxin / epimorphin family signature. / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Synaptotagmin / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptotagmin-1 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Complexin-1 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.496 Å
データ登録者Zhou, Q. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: The primed SNARE-complexin-synaptotagmin complex for neuronal exocytosis.
著者: Zhou, Q. / Zhou, P. / Wang, A.L. / Wu, D. / Zhao, M. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
履歴
登録2017年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Complexin-1
F: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0337
ポリマ－56,0096
非ポリマー241
水1,892105
1
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Complexin-1
F: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子

A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Complexin-1
F: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,06614
ポリマ－112,01812
非ポリマー492
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.202, 89.199, 87.202
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-551-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質・ペプチド Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 4704.220 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp2, Syb2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63045

-
タンパク質 , 3種, 3分子 BEF

#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 7837.957 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 191-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#5: タンパク質 Complexin-1 / Complexin I / CPX I / Synaphin-2


分子量: 9612.908 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cplx1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63041
#6: タンパク質 Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 17352.201 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 270-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Syt1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21707

-
Synaptosomal-associated protein ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 9030.114 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 7471.368 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 141-204 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 2種, 106分子

#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES, pH7.0, 15-17% PEG3350, 240 mM sodium malonate
PH範囲: 6.5-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.496→44.5992 Å / Num. obs: 22138 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.039 / Χ2: 1.685 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.496→2.54 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 755 / CC1/2: 0.915 / Rpim(I) all: 0.16 / Χ2: 0.504 / % possible all: 66.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.53 Å44.6 Å
Translation5.53 Å44.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHENIX1.11.1_2575精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KIL, 3F04, 1UOW

1kil

3f04

1uow


解像度: 2.496→44.599 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 28.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 1099 4.97 %
Rwork0.1981 --
obs0.1997 22138 93.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 164.65 Å2 / Biso mean: 69.461 Å2 / Biso min: 26.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.496→44.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3100 0 1 105 3206
Biso mean--73.11 61.03 -
残基数----406
LS精密化 シェル解像度: 2.496→2.943 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2937 387 -
Rwork0.2545 --
obs-7116 82.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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