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- PDB-5w59: Crystal structure of a monomeric human FGF9 in complex with the e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w59
タイトルCrystal structure of a monomeric human FGF9 in complex with the ectodomain of human FGFR1c
要素
  • Fibroblast growth factor 9
  • Fibroblast growth factor receptor 1
キーワードCYTOKINE / Growth factor / Growth Factor Receptor / ligand-receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of timing of cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / Sertoli cell proliferation / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process ...regulation of timing of cell differentiation / positive regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / Sertoli cell proliferation / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / Transcriptional regulation of testis differentiation / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / cementum mineralization / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / embryonic skeletal system development / receptor-receptor interaction / response to sodium phosphate / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / auditory receptor cell development / chordate embryonic development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / positive regulation of phospholipase activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / positive regulation of parathyroid hormone secretion / embryonic digestive tract development / mesenchymal cell proliferation / fibroblast growth factor receptor binding / paraxial mesoderm development / eye development / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of postsynaptic density assembly / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / male sex determination / lung-associated mesenchyme development / activin receptor signaling pathway / cell projection assembly / positive regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / outer ear morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / skeletal system morphogenesis / cardiac muscle cell proliferation / middle ear morphogenesis / inner ear morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR3 / smoothened signaling pathway / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of stem cell proliferation / midbrain development / fibroblast growth factor binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / regulation of cell differentiation / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / chondrocyte differentiation / canonical Wnt signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of MAP kinase activity / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / calcium ion homeostasis / cell maturation / SHC-mediated cascade:FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 1 / Fibroblast growth factor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.498 Å
データ登録者Mohammadi, M. / Ma, J. / Liu, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE13686 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Regulation of Receptor Binding Specificity of FGF9 by an Autoinhibitory Homodimerization.
著者: Liu, Y. / Ma, J. / Beenken, A. / Srinivasan, L. / Eliseenkova, A.V. / Mohammadi, M.
履歴
登録2017年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor 9
B: Fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7195
ポリマ－45,4312
非ポリマー2883
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area18240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.159, 86.793, 136.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor 9 / FGF-9 / Glia-activating factor / GAF / Heparin-binding growth factor 9 / HBGF-9


分子量: 19994.564 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 35-208 / 変異: D195A/L204A/L205A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human FGF9 carrying D195A/L204A/L205A triple mutation in its C-terminal tail that renders the ligand monomeric
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31371
#2: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 ...FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 / N-sam / Proto-oncogene c-Fgr


分子量: 25436.053 Da / 分子数: 1
断片: Extracellular ligand binding domain of the "c" splice isoform (UNP residues 142-365)
由来タイプ: 組換発現
詳細: Ectodomain of human FGFR1c encompassing the membrane proximal D2 and D3 region
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR1, BFGFR, CEK, FGFBR, FLG, FLT2, HBGFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris, pH 8.0, 8% w/v PEG20000, 0.3 M sodium chloride, 40 mM L-proline

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 18063 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 867 / Rsym value: 0.378 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3OJV

3ojv


解像度: 2.498→29.527 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2211 1799 9.99 %Random
Rwork0.1709 ---
obs0.176 18002 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.498→29.527 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2839 0 15 90 2944
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9563965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9041737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006506
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4981-2.56560.31181330.21351197X-RAY DIFFRACTION98
2.5656-2.64110.28241360.20761216X-RAY DIFFRACTION98
2.6411-2.72630.30461320.20711198X-RAY DIFFRACTION99
2.7263-2.82370.24421380.20381245X-RAY DIFFRACTION99
2.8237-2.93660.28731360.19941218X-RAY DIFFRACTION100
2.9366-3.07010.27171350.1931215X-RAY DIFFRACTION99
3.0701-3.23180.26731380.20191249X-RAY DIFFRACTION99
3.2318-3.4340.2691370.19851232X-RAY DIFFRACTION100
3.434-3.69870.22321390.17811244X-RAY DIFFRACTION100
3.6987-4.070.21031390.15291259X-RAY DIFFRACTION100
4.07-4.6570.15261420.13461278X-RAY DIFFRACTION100
4.657-5.85980.18581430.14171283X-RAY DIFFRACTION100
5.8598-29.52880.19361510.1651369X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1717-0.2697-0.41050.4969-0.3020.75890.0646-0.02160.18720.0255-0.12180.0962-0.0367-0.0212-00.2147-0.0075-0.0040.25790.03640.2935-8.58418.570248.8498
2-0.1641-0.1454-0.04741.1492-0.64920.67920.08-0.02350.034-0.0229-0.04650.02750.1030.09150.00440.1753-0.011-0.01040.25840.03660.21437.264910.011146.2327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 58 through 203)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 147 through 360)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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