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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w33
タイトルCrystal structure of the RNA polymerase domain (RPD) of Mycobacterium tuberculosis primase DnaG
要素DNA primase
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA replication / replisome / TOPRIM fold / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase DnaG / DNA primase activity / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA binding / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Toprim domain / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG ...DNA primase, catalytic core, N-terminal domain / DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Toprim domain / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / : / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / zinc finger / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Hou, C. / Biswas, T. / Tsodikov, O.V.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2018
タイトル: Structures of the Catalytic Domain of Bacterial Primase DnaG in Complexes with DNA Provide Insight into Key Priming Events.
著者: Hou, C. / Biswas, T. / Tsodikov, O.V.
履歴
登録2017年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6433
ポリマ-35,4501
非ポリマー1922
1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area340 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area15560 Å2
2
A: DNA primase
ヘテロ分子

A: DNA primase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,2856
ポリマ-70,9012
非ポリマー3844
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_755-x+2,y,-z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area29480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.495, 117.495, 87.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422

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要素

#1: タンパク質 DNA primase


分子量: 35450.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: dnaG, Rv2343c, MTCY98.12c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P9WNW1, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.99 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.85 M ammonium sulfate, 50 mM Tris pH 8.5 and 5% v/v PEG 400, 1 mM MnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 14758 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DDE
解像度: 2.85→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 13.212 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.512 / ESU R Free: 0.328 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27294 737 5 %RANDOM
Rwork0.2407 ---
obs0.2423 13944 99.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2357 0 10 9 2376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192408
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022304
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0811.9613240
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89435260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5295307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.58321.875112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.41415397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5851529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022766
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5747.5561234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5747.551233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.88111.3151539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8811.3221540
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1957.5671174
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.1957.5671167
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.20811.2671689
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.75658.2342584
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.75558.2682585
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 50 -
Rwork0.333 1009 -
obs--99.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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