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- PDB-5w21: Crystal Structure of a 1:1:1 FGF23-FGFR1c-aKlotho Ternary Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w21
タイトルCrystal Structure of a 1:1:1 FGF23-FGFR1c-aKlotho Ternary Complex
要素
  • (Fibroblast growth factor ...) x 2
  • Klotho
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / complex / ligand / receptor / co-receptor / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


type 1 fibroblast growth factor receptor binding / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / norepinephrine biosynthetic process / positive regulation of vitamin D 24-hydroxylase activity / beta-glucuronidase / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions ...type 1 fibroblast growth factor receptor binding / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / norepinephrine biosynthetic process / positive regulation of vitamin D 24-hydroxylase activity / beta-glucuronidase / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / negative regulation of hormone secretion / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / beta-glucuronidase activity / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cementum mineralization / intracellular phosphate ion homeostasis / vitamin D catabolic process / response to sodium phosphate / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / auditory receptor cell development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / phosphate ion homeostasis / negative regulation of bone mineralization / positive regulation of parathyroid hormone secretion / chordate embryonic development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / mesenchymal cell proliferation / fibroblast growth factor receptor binding / paraxial mesoderm development / cellular response to vitamin D / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / vitamin D binding / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / energy reserve metabolic process / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / response to vitamin D / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / cell projection assembly / negative regulation of systemic arterial blood pressure / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / response to angiotensin / outer ear morphogenesis / middle ear morphogenesis / cellular response to parathyroid hormone stimulus / skeletal system morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / ureteric bud development / midbrain development / inner ear morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR3 / beta-glucosidase activity / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / positive regulation of stem cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR4 / Formation of paraxial mesoderm / PI-3K cascade:FGFR1 / regulation of cell differentiation / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to magnesium ion / PI3K Cascade / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of osteoblast differentiation / calcium ion homeostasis / chondrocyte differentiation / positive regulation of bone mineralization / SHC-mediated cascade:FGFR3 / : / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Cytokine IL1/FGF / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Cytokine IL1/FGF / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Glycoside hydrolase superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 1 / Fibroblast growth factor 23 / Klotho
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mohammadi, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE13686 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: alpha-Klotho is a non-enzymatic molecular scaffold for FGF23 hormone signalling.
著者: Chen, G. / Liu, Y. / Goetz, R. / Fu, L. / Jayaraman, S. / Hu, M.C. / Moe, O.W. / Liang, G. / Li, X. / Mohammadi, M.
履歴
登録2017年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年2月14日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Klotho
B: Fibroblast growth factor 23
C: Fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,06211
ポリマ－163,4493
非ポリマー1,6148
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10630 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area57220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)283.301, 72.593, 95.329
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Fibroblast growth factor ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Fibroblast growth factor 23 / FGF-23 / Phosphatonin / Tumor-derived hypophosphatemia-inducing factor


分子量: 25406.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-204 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF23, HYPF, UNQ3027/PRO9828 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9GZV9
#3: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 ...FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 / N-sam / Proto-oncogene c-Fgr


分子量: 25375.973 Da / 分子数: 1 / 断片: D2 and D3 region (UNP residues 142-365) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR1, BFGFR, CEK, FGFBR, FLG, FLT2, HBGFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 A

#1: タンパク質 Klotho / alpha-Klotho


分子量: 112666.109 Da / 分子数: 1 / 断片: ectodomain (UNP residues 1-981) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KL / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UEF7, beta-glucuronidase
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG350 MME, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 1 mM reduced glutathione, 1 mM oxidized glutathione

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月13日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 58000 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル最高解像度: 3 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2P39, 1CVS , & 2DGA

2p39

1cvs

2dga


解像度: 3→48.801 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2782 1947 5 %
Rwork0.23 --
obs0.2324 38950 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.801 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10602 0 99 1 10702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211047
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48315054
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3776433
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041591
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041939
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.0750.51891330.44412555X-RAY DIFFRACTION97
3.075-3.15820.44481390.39752612X-RAY DIFFRACTION99
3.1582-3.25110.40841380.34782622X-RAY DIFFRACTION100
3.2511-3.3560.36931370.33932602X-RAY DIFFRACTION99
3.356-3.47590.37061380.31212635X-RAY DIFFRACTION100
3.4759-3.6150.27041380.26142620X-RAY DIFFRACTION100
3.615-3.77950.28321380.24142644X-RAY DIFFRACTION100
3.7795-3.97870.29731380.21412642X-RAY DIFFRACTION100
3.9787-4.22780.23921390.19632630X-RAY DIFFRACTION100
4.2278-4.5540.26611410.18912674X-RAY DIFFRACTION100
4.554-5.01190.23821400.17432660X-RAY DIFFRACTION100
5.0119-5.73620.25791400.20042652X-RAY DIFFRACTION100
5.7362-7.22320.27791420.22252699X-RAY DIFFRACTION100
7.2232-48.80710.20051460.17682756X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.77580.2573-0.9840.4602-0.10772.62580.0267-0.0651-0.13890.0098-0.0403-0.0075-0.06760.0952-0.01260.3680.069-0.07140.3858-0.01590.5033-28.005831.161744.626
21.14960.15390.41540.3480.08910.61030.039-0.28350.10420.07730.06750.21860.13-0.1431-0.11270.9530.06120.06681.02070.04670.7873-68.28521.734247.0297
30.9373-0.12990.2321.8404-0.39841.91170.18-0.1054-0.006-0.5001-0.04380.14740.5953-0.1453-0.14051.0727-0.0597-0.01570.8588-0.07860.8334-74.36566.065345.9385
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 34 through 1007)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 19 through 200)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 149 through 361)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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