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万見
- PDB-5vwc: Crystal structure of human Scribble PDZ1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vwc
タイトルCrystal structure of human Scribble PDZ1 domain
要素Protein scribble homolog
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PDZ / LAP / Scribble / polarity
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / cochlear nucleus development / establishment of apical/basal cell polarity / astrocyte cell migration / Scrib-APC-beta-catenin complex / polarized epithelial cell differentiation / synaptic vesicle targeting / epithelial structure maintenance / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane ...establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / cochlear nucleus development / establishment of apical/basal cell polarity / astrocyte cell migration / Scrib-APC-beta-catenin complex / polarized epithelial cell differentiation / synaptic vesicle targeting / epithelial structure maintenance / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / myelin sheath abaxonal region / protein localization to adherens junction / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / extrinsic component of postsynaptic density membrane / positive regulation of receptor recycling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive chemotaxis / receptor clustering / RHOJ GTPase cycle / negative regulation of activated T cell proliferation / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of mitotic cell cycle / immunological synapse / signaling adaptor activity / adherens junction / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell junction / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / presynapse / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / postsynaptic density / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / protein kinase binding / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. ...: / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeats, bacterial type / PDZ domain / Pdz3 Domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein scribble homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.911 Å
データ登録者Lim, K.Y.B. / Kvansakul, M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1007918 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT130101349 オーストラリア
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural basis for the differential interaction of Scribble PDZ domains with the guanine nucleotide exchange factor beta-PIX.
著者: Lim, K.Y.B. / Godde, N.J. / Humbert, P.O. / Kvansakul, M.
履歴
登録2017年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scribble homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7264
ポリマ－10,5401
非ポリマー1863
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area5800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.490, 41.693, 51.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein scribble homolog / hScrib / Protein LAP4


分子量: 10539.828 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 725-815 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q14160
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, 0.2M magnesium chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→41.69 Å / Num. obs: 6245 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.91→1.95 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique obs: 2229 / CC1/2: 0.856 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W4F

2w4f


解像度: 1.911→32.422 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 296 4.74 %
Rwork0.1954 --
obs0.197 6245 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.911→32.422 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数703 0 12 48 763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.923974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.593433
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059110
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006130
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9106-2.40710.2411320.20032922X-RAY DIFFRACTION99
2.4071-32.4270.22251640.19333027X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.12240.168-0.1570.3148-0.31940.34140.2410.06610.0979-0.00150.26590.37330.0776-0.19480.12610.1653-0.0044-0.10120.1363-0.15630.1919-12.2659-12.93783.3037
20.04720.07440.11230.1650.04940.1683-0.0827-0.0929-0.0718-0.0052-0.07610.03680.0151-0.0789-0.00380.1314-0.00270.01980.1367-0.02780.1236-2.5949-4.464411.6333
30.1585-0.02590.19950.4018-0.16720.28320.0811-0.2794-0.08920.25350.17360.3350.0003-0.00090.18290.1089-0.02340.01470.1597-0.00390.1241-10.8479-10.043714.7774
40.23440.0509-0.25390.0432-0.0530.273-0.0611-0.1732-0.0685-0.2467-0.08570.1897-0.1009-0.0087-0.1230.1677-0.0181-0.04150.09650.01230.1052-6.8037-10.49626.8797
50.01530.0056-0.00260.0088-0.02440.0132-0.011-0.02970.0322-0.0923-0.0041-0.0649-0.03550.1202-00.18430.02430.01290.12820.04040.2751-3.9898-0.80731.1151
60.08530.098-0.03150.1649-0.02850.00650.05370.03040.1617-0.1398-0.28840.382-0.058-0.1051-0.0040.16190.0372-0.0360.1533-0.04660.1489-9.4037-1.33775.9837
70.0123-0.00810.01480.0085-0.00010.00250.07070.022-0.0229-0.0189-0.0794-0.05230.01280.002400.16-0.00030.00240.13960.03330.16481.2907-20.83237.8518
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 724 through 732 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 733 through 757 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 758 through 772 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 773 through 783 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 784 through 792 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 793 through 812 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 813 through 819 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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