[日本語] English
万見
- PDB-5vtk: Structure of Pin1 WW Domain Variant 1 with beta3-Ser Loop Substitution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vtk
タイトルStructure of Pin1 WW Domain Variant 1 with beta3-Ser Loop Substitution
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードPROTEIN BINDING / WW domain / beta amino acid
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / positive regulation of GTPase activity / regulation of cytokinesis / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / beta-catenin binding / regulation of protein stability / ISG15 antiviral mechanism / tau protein binding / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of gene expression / midbody / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Mortenson, D.E. / Kreitler, D.F. / Thomas, N.C. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2018
タイトル: Evaluation of beta-Amino Acid Replacements in Protein Loops: Effects on Conformational Stability and Structure.
著者: Mortenson, D.E. / Kreitler, D.F. / Thomas, N.C. / Guzei, I.A. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
履歴
登録2017年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,1865
ポリマ－4,0451
非ポリマー1424
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: monomeric
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area430 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area2930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)47.629, 47.629, 60.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-249-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 4044.538 Da / 分子数: 1 / 断片: WW domain sequence 1 (UNP residues 6-39) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13526
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 4.3 M sodium chloride (Hampton CSII #36), crystal grew after ~6 months, treated with 4:1 (CS2 #36):glycerol prior to freezing in cryostream

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER IMUS MICROFOCUS / 波長: 0.72 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.72 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→34.12 Å / Num. obs: 3112 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 40.8 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 38.41
反射 シェル解像度: 1.99→2.02 Å / 冗長度: 24.6 % / Mean I/σ(I) obs: 11.27 / Num. unique obs: 126 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XPREPデータ削減
APEX 2データ収集
PHASER位相決定
XPREPデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5VTJ

5vtj


解像度: 1.99→34.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.222 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.163 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22098 287 9.3 %RANDOM
Rwork0.15685 ---
obs0.1625 2804 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 14.392 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.99→34.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数281 0 4 61 346
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.019309
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.861.93418
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1343653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.794534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.7322016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.5011553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.347155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021344
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0831.172137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0911.151136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4691.697172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4611.721173
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1581.306172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0171.304172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.6191.892246
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.0259.948394
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.5429.262372
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.991→2.043 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 18 -
Rwork0.151 202 -
obs--98.65 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る