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万見
- PDB-5vt9: Myosin Light chain 1 and MyoA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vt9
タイトルMyosin Light chain 1 and MyoA complex
要素
  • Myosin light chain TgMLC1
  • Myosin-A
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin light chain
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic actomyosin contractile ring assembly / vesicle transport along actin filament / myosin complex / myosin II complex / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / actin filament organization / actin filament binding / vesicle / calcium ion binding ...mitotic actomyosin contractile ring assembly / vesicle transport along actin filament / myosin complex / myosin II complex / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / actin filament organization / actin filament binding / vesicle / calcium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-A / Myosin light chain MLC1
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Powell, C.J. / Parker, M.L. / Boulanger, M.J.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP82915 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)148596 カナダ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Dissecting the molecular assembly of the Toxoplasma gondii MyoA motility complex.
著者: Powell, C.J. / Jenkins, M.L. / Parker, M.L. / Ramaswamy, R. / Kelsen, A. / Warshaw, D.M. / Ward, G.E. / Burke, J.E. / Boulanger, M.J.
履歴
登録2017年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain TgMLC1
C: Myosin-A
B: Myosin light chain TgMLC1
D: Myosin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6804
ポリマ－41,6804
非ポリマー00
水2,648147
1
A: Myosin light chain TgMLC1
C: Myosin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8402
ポリマ－20,8402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area8520 Å2
手法PISA
2
B: Myosin light chain TgMLC1
D: Myosin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8402
ポリマ－20,8402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area8800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.990, 64.390, 65.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain TgMLC1 / MLC1


分子量: 16878.602 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 66-210 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q95UJ7
#2: タンパク質・ペプチド Myosin-A / MyoA / TgM-A


分子量: 3961.553 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 801-831 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00934
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.9 uL 8 mg/mL protein + 1.35 uL reservoir (0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 25% PEG3350)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→64.56 Å / Num. obs: 28665 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.627 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 1749 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2QAC

2qac


解像度: 1.85→40.618 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.02
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2294 1440 5.03 %Random selection
Rwork0.1909 ---
obs0.1928 28641 99.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40.618 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2608 0 0 147 2755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9493591
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.675975
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004477
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.91610.28671480.24132701X-RAY DIFFRACTION100
1.9161-1.99280.26271440.22562695X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.08350.25951300.21462746X-RAY DIFFRACTION100
2.0835-2.19340.23961360.19962713X-RAY DIFFRACTION100
2.1934-2.33080.21821630.19922695X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.51070.24761160.19082737X-RAY DIFFRACTION100
2.5107-2.76330.25091560.20132710X-RAY DIFFRACTION100
2.7633-3.16310.25271340.20552744X-RAY DIFFRACTION99
3.1631-3.98460.2331520.17172699X-RAY DIFFRACTION99
3.9846-40.6280.1811610.16752761X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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