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万見
- PDB-5vqf: Crystal Structure of pro-TGF-beta 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vqf
タイトルCrystal Structure of pro-TGF-beta 1
要素Transforming growth factor beta-1
キーワードPROTEIN BINDING / pro-complex / latency / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet degranulation / Cell surface interactions at the vascular wall / Molecules associated with elastic fibres / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Syndecan interactions / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / RUNX3 regulates p14-ARF / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of RUNX3 expression and activity ...Platelet degranulation / Cell surface interactions at the vascular wall / Molecules associated with elastic fibres / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Syndecan interactions / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / RUNX3 regulates p14-ARF / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of RUNX3 expression and activity / regulation of binding / regulation of DNA binding / positive regulation of microglia differentiation / negative regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of striated muscle tissue development / regulation of protein import into nucleus / type III transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / extracellular matrix assembly / negative regulation of macrophage cytokine production / odontoblast differentiation / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / membrane protein intracellular domain proteolysis / hyaluronan catabolic process / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP biosynthetic process / receptor catabolic process / type II transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of chemotaxis / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of myoblast differentiation / cell-cell junction organization / response to cholesterol / positive regulation of fibroblast migration / phosphate-containing compound metabolic process / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of cell-cell adhesion / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of cell division / negative regulation of cell cycle / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / lymph node development / chondrocyte differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / salivary gland morphogenesis / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein dephosphorylation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of protein metabolic process / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / extracellular matrix / positive regulation of superoxide anion generation / negative regulation of protein phosphorylation / cytokine activity / response to progesterone / positive regulation of protein secretion / antigen binding / growth factor activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of cell growth / response to wounding / positive regulation of protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / response to estradiol / regulation of cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / blood microparticle / positive regulation of cell migration / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2330 / Jelly Rolls - #970 / Transforming growth factor beta-1 proprotein / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2330 / Jelly Rolls - #970 / Transforming growth factor beta-1 proprotein / Transforming growth factor-beta / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming growth factor beta-1 proprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhao, B. / Xu, S. / Dong, X. / Lu, C. / Springer, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01AR067288 米国
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Prodomain-growth factor swapping in the structure of pro-TGF-beta 1.
著者: Zhao, B. / Xu, S. / Dong, X. / Lu, C. / Springer, T.A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Latent TGF-beta structure and activation.
著者: Shi, M. / Zhu, J. / Wang, R. / Chen, X. / Mi, L. / Walz, T. / Springer, T.A.
履歴
登録2017年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / entity / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _entity.pdbx_mutation / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming growth factor beta-1
B: Transforming growth factor beta-1
C: Transforming growth factor beta-1
D: Transforming growth factor beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,1657
ポリマ－165,7304
非ポリマー1,4353
水00
1
A: Transforming growth factor beta-1
B: Transforming growth factor beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4513
ポリマ－82,8652
非ポリマー5871
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9340 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area34210 Å2
手法PISA
2
C: Transforming growth factor beta-1
D: Transforming growth factor beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7144
ポリマ－82,8652
非ポリマー8492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9530 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area35750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.660, 126.920, 137.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Transforming growth factor beta-1 / TGF-beta-1


分子量: 41432.410 Da / 分子数: 4 / 変異: C4S, N147Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: TGFB1 / プラスミド: pEF1-puro
詳細 (発現宿主): pEF1-puro is derived from pEF1/V5-HisA (Invitrogen) with the neomycin gene replaced with puromycin.
Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): CHO-lec3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): Ovary / 参照: UniProt: P07200
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 7% PEG 3350, 17% isopropanol, 0.1m Na citrate pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97934, 0.97932, 0.97956, 0.95667
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979341
20.979321
30.979561
40.956671
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 39918 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 2.74 / Mean I/σ(I) obs: 0.55 / Num. unique obs: 2994 / CC1/2: 0.33 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSdata processing
SOLVE位相決定
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RJR

3rjr


解像度: 2.9→37.142 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2798 1354 3.39 %
Rwork0.2392 --
obs0.2406 39887 96.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.142 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10658 0 95 0 10753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00511030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84914978
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2826792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051903
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.00360.51971450.45193877X-RAY DIFFRACTION98
3.0036-3.12380.45841380.40233909X-RAY DIFFRACTION98
3.1238-3.26590.39861370.34133892X-RAY DIFFRACTION98
3.2659-3.4380.29561360.28253949X-RAY DIFFRACTION98
3.438-3.65320.31421350.26393959X-RAY DIFFRACTION98
3.6532-3.9350.27911420.24433907X-RAY DIFFRACTION99
3.935-4.33040.28881320.21653951X-RAY DIFFRACTION99
4.3304-4.95580.23751430.18633955X-RAY DIFFRACTION98
4.9558-6.2390.25911350.22413952X-RAY DIFFRACTION98
6.239-37.14480.27051110.24863182X-RAY DIFFRACTION78
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.84920.25370.92082.16140.01856.5853-0.0969-0.87580.87750.0534-0.09710.4503-2.6584-0.58480.15822.64230.3241-0.14711.75-0.23971.7126-85.009753.6164-15.674
28.1379-1.66342.65873.21831.8787.6055-0.8923-0.88640.39170.39280.71850.2254-0.20940.0492-0.05562.2834-0.059-0.08521.5254-0.12490.9765-78.805843.95960.0816
35.2173-1.97272.52948.00090.00197.3535-0.12610.2334-0.411-0.1863-0.05781.52090.1363-0.66610.40251.4783-0.4343-0.12041.3076-0.17371.1602-78.768625.0745-32.7156
47.05591.20475.70822.2064-0.21646.32890.49770.0027-0.4307-0.23630.0511-0.14450.54690.2607-0.77581.87890.04930.04881.0231-0.0650.9061-68.551818.0155-34.2654
58.9068-0.4457-2.57217.2031-0.96653.84790.2092-1.1894-0.23721.6232-0.0313-1.1227-0.35990.6658-0.36531.7665-0.2213-0.35231.8264-0.20441.0485-57.382924.173-5.8299
66.0694-3.10942.95834.98820.95657.7267-0.35790.3520.95920.1873-0.1-0.5407-1.9688-0.18320.40261.7846-0.2752-0.08881.06020.00551.0398-74.226343.0598-22.9025
72.0107-0.84341.17265.1484-0.99429.0317-0.5247-0.05130.7996-0.1257-0.2391-0.9747-1.12330.15180.85291.1194-0.0176-0.12010.88770.07011.5993-41.956751.356654.5132
810.5222.86044.37197.742-1.62069.8382-0.11391.0160.4401-1.308-0.0024-0.68450.2845-0.05130.1551.41760.13890.09960.94780.08440.9949-46.283242.806637.5682
93.28451.6272-1.01554.9559-1.90444.9176-0.28590.0384-0.2177-0.54140.091-0.78430.18670.23540.24740.86160.2392-0.0020.6261-0.06430.8665-48.994227.782859.5251
1010.13861.64042.44779.35170.78026.12310.4719-0.9653-0.7990.0564-0.2020.10740.9744-0.6307-0.48321.1660.130.14880.79340.21520.9347-58.303714.56470.0237
118.44762.5672-0.87248.193-2.78377.0056-0.34651.1574-0.4528-1.6060.41190.672-0.2279-0.5478-0.14111.29320.0886-0.31741.1034-0.09050.9219-68.160323.83541.7961
125.02091.9668-1.57796.9785-2.79039.1301-0.3144-1.00350.97991.2611-0.070.2456-1.1477-0.41320.25991.00210.2629-0.17020.9805-0.2531.05-49.859243.547171.6352
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 107 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 108 through 252 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 253 through 361 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 77 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 78 through 192 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 193 through 361 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 107 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 108 through 192 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 193 through 361 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 0 through 77 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 78 through 256 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 257 through 361 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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