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- PDB-5vqe: Beta-glucoside phosphorylase BglX bound to 2FGlc -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vqe
タイトルBeta-glucoside phosphorylase BglX bound to 2FGlc
要素Beta-glucoside phosphorylase BglX
キーワードHYDROLASE / Beta-glucoside phosphorylase / CAZy family 3 GH3 BglX 2FGlc 2 / 4-dinitrophenyl 2-deoxy-2-fluoro-beta-D-glucopyranoside
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-N-acetylhexosaminidase / peptidoglycan turnover / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 3 C-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl hydrolase family 3 N terminal domain / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-deoxy-2-fluoro-alpha-D-glucopyranose / beta-N-acetylhexosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種unidentified (未定義)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.889 Å
データ登録者Patel, A. / Mark, B.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural and mechanistic analysis of a beta-glycoside phosphorylase identified by screening a metagenomic library.
著者: Macdonald, S.S. / Patel, A. / Larmour, V.L.C. / Morgan-Lang, C. / Hallam, S.J. / Mark, B.L. / Withers, S.G.
履歴
登録2017年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier ...chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.type / 解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-glucoside phosphorylase BglX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8562
ポリマ－64,6741
非ポリマー1821
水6,593366
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Beta-glucoside phosphorylase BglX
ヘテロ分子

A: Beta-glucoside phosphorylase BglX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,7134
ポリマ－129,3482
非ポリマー3642
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area4300 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area37530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.390, 83.950, 161.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Beta-glucoside phosphorylase BglX


分子量: 64674.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2R2JFS5*PLUS
#2: 糖 ChemComp-G2F / 2-deoxy-2-fluoro-alpha-D-glucopyranose / 2-deoxy-2-fluoro-alpha-D-glucose / 2-deoxy-2-fluoro-D-glucose / 2-deoxy-2-fluoro-glucose / 2-フルオロ-D-ブドウ糖


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 182.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H11FO5
識別子タイププログラム
a-D-Glcp2fluoroIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 27% PEG 1000 and 100 mM MES (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→54.63 Å / Num. obs: 43306 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.89→1.93 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique obs: 2693 / CC1/2: 0.958 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2481: ???)精密化
HKL-3000データ削減
AimlessCCP4 7.0データスケーリング
PHENIXdev_2481位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BMX (Sculptor edited)

3bmx


解像度: 1.889→33.117 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2065 1996 4.62 %
Rwork0.1725 --
obs0.1741 43226 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.889→33.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4327 0 11 366 4704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054442
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8166027
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.482683
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05673
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005780
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.889-1.93630.29231440.28252856X-RAY DIFFRACTION95
1.9363-1.98860.24291270.19462844X-RAY DIFFRACTION97
1.9886-2.04710.19531350.17012898X-RAY DIFFRACTION97
2.0471-2.11320.23471480.16252882X-RAY DIFFRACTION97
2.1132-2.18870.21921300.172893X-RAY DIFFRACTION97
2.1887-2.27630.28661440.24182879X-RAY DIFFRACTION96
2.2763-2.37990.22561470.18482881X-RAY DIFFRACTION97
2.3799-2.50530.22581450.18022966X-RAY DIFFRACTION98
2.5053-2.66220.19271390.1642948X-RAY DIFFRACTION99
2.6622-2.86760.19031390.16782980X-RAY DIFFRACTION99
2.8676-3.1560.19771480.17172983X-RAY DIFFRACTION99
3.156-3.61220.20351480.16593015X-RAY DIFFRACTION99
3.6122-4.54920.16551450.13723042X-RAY DIFFRACTION100
4.5492-33.12160.18441570.16363163X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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