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- PDB-5vms: CryoEM structure of Xenopus KCNQ1 channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vms
タイトルCryoEM structure of Xenopus KCNQ1 channel
要素
  • Calmodulin
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / CALCIUM BINDING PROTEIN / KCNQ1-CaM complex / potassium channel / Long QT syndrome
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of gastric acid secretion / membrane repolarization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / delayed rectifier potassium channel activity ...regulation of gastric acid secretion / membrane repolarization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / delayed rectifier potassium channel activity / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / outward rectifier potassium channel activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / intestinal absorption / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / renal absorption / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / inner ear development / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / monoatomic ion channel complex / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated potassium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / cytoplasmic vesicle membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Mackinnon, R. / Sun, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
American Heart Association17POST32260003 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM Structure of a KCNQ1/CaM Complex Reveals Insights into Congenital Long QT Syndrome.
著者: Ji Sun / Roderick MacKinnon /
要旨: KCNQ1 is the pore-forming subunit of cardiac slow-delayed rectifier potassium (I) channels. Mutations in the kcnq1 gene are the leading cause of congenital long QT syndrome (LQTS). Here, we present ...KCNQ1 is the pore-forming subunit of cardiac slow-delayed rectifier potassium (I) channels. Mutations in the kcnq1 gene are the leading cause of congenital long QT syndrome (LQTS). Here, we present the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of a KCNQ1/calmodulin (CaM) complex. The conformation corresponds to an "uncoupled," PIP-free state of KCNQ1, with activated voltage sensors and a closed pore. Unique structural features within the S4-S5 linker permit uncoupling of the voltage sensor from the pore in the absence of PIP. CaM contacts the KCNQ1 voltage sensor through a specific interface involving a residue on CaM that is mutated in a form of inherited LQTS. Using an electrophysiological assay, we find that this mutation on CaM shifts the KCNQ1 voltage-activation curve. This study describes one physiological form of KCNQ1, depolarized voltage sensors with a closed pore in the absence of PIP, and reveals a regulatory interaction between CaM and KCNQ1 that may explain CaM-mediated LQTS.
履歴
登録2017年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: cell / citation / citation_author
Item: _cell.Z_PDB / _citation.journal_abbrev ..._cell.Z_PDB / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8712
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6365
ポリマ－79,5162
非ポリマー1203
水00
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)318,54520
ポリマ－318,0648
非ポリマー48112
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C4 (4回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha xKvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage- ...IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha xKvLQT1 / KQT-like 1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.1 / KCNQ1


分子量: 62663.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 67-610 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: kcnq1, kvlqt1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P70057
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of Xenopus KCNQ1 and CaM / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 GnTI- cells
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: 90-100% humidity

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.78 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
13RELION1.3３次元再構成
14FREALIGN9.03３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69415
詳細: Entry was refined using space group P4 and cell parameters a=b=c=332.8 and alpha=beta=gamma=90.
対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.7→122.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / SU B: 40.602 / SU ML: 0.52
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.30701 --
obs0.30701 14320 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 203.149 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.77 Å2-0 Å2
3----1.54 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.0193807
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.023639
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2281.9345161
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.88238240
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.2835480
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg25.24622155
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.41615604
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.2641529
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0760.2592
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.024321
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.02968
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.55420.591932
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.55320.591931
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.46630.8882408
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.46530.892409
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it5.41421.3571875
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other5.41321.3591876
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other9.64131.7752754
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined13.3218348
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other13.3218349
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.524 1063 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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