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- PDB-5vmq: STRUCTURE OF THE R105A MUTANT CATALYTIC TRIMER OF ESCHERICHIA COL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vmq
タイトルSTRUCTURE OF THE R105A MUTANT CATALYTIC TRIMER OF ESCHERICHIA COLI ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE AT 2.0-A RESOLUTION
要素Aspartate carbamoyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossman fold / Mutant / Pyrimidine biosynthesis / Aspartate carbamoyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid metabolic process / amino acid binding / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold ...Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O45:K1 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.012 Å
データ登録者Beernink, P.T. / Endrizzi, J.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32 GM019014 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM012159 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM054793 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Charge neutralization in the active site of the catalytic trimer of aspartate transcarbamoylase promotes diverse structural changes.
著者: Endrizzi, J.A. / Beernink, P.T.
履歴
登録2017年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年5月24日ID: 1GQ3
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate carbamoyltransferase
B: Aspartate carbamoyltransferase
C: Aspartate carbamoyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,8295
ポリマ－102,7533
非ポリマー762
水7,728429
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6000 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area32930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.030, 81.100, 211.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate transcarbamylase / ATCase


分子量: 34250.992 Da / 分子数: 3 / 変異: R105A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O45:K1 (strain S88 / ExPEC) (大腸菌)
株: S88 / ExPEC / 遺伝子: pyrB, ECS88_4835 / プラスミド: pRCP001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MLQ3, aspartate carbamoyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 100 mM Tris-Cl, 7.5% PEG 8,000, 40 mM CaOAc

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→18.29 Å / Num. obs: 57740 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 22.79 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.353 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
MOSFLMCCP4データ削減
SCALACCP4データスケーリング
AMoRECCP4位相決定
精密化解像度: 2.012→18.286 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 22.6 / 位相誤差: 21.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2268 1998 3.47 %random
Rwork0.1754 ---
obs0.1772 57648 88.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.012→18.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6962 0 2 429 7393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077124
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8399681
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.8595412
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521129
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051255
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0116-2.06190.32211270.24063552X-RAY DIFFRACTION81
2.0619-2.11750.27651490.21144124X-RAY DIFFRACTION94
2.1175-2.17980.26171490.18994150X-RAY DIFFRACTION93
2.1798-2.250.26811480.18724116X-RAY DIFFRACTION93
2.25-2.33030.25421480.18514119X-RAY DIFFRACTION93
2.3303-2.42340.21181460.18114086X-RAY DIFFRACTION93
2.4234-2.53340.28071480.17544092X-RAY DIFFRACTION92
2.5334-2.66660.24461460.17814056X-RAY DIFFRACTION91
2.6666-2.83310.23931430.18144018X-RAY DIFFRACTION91
2.8331-3.05090.22421430.1833978X-RAY DIFFRACTION89
3.0509-3.35620.21581420.1743955X-RAY DIFFRACTION88
3.3562-3.83790.21291420.15193919X-RAY DIFFRACTION86
3.8379-4.82070.16991380.14383828X-RAY DIFFRACTION84
4.8207-18.28640.21421290.18893657X-RAY DIFFRACTION77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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