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- PDB-5vlq: Structure of the TTLL3 Glycylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vlq
タイトルStructure of the TTLL3 Glycylase
要素LOC100158544 protein
キーワードLIGASE / glycylase / tubulin / TTLL3 / microtubule
機能・相同性protein polyglycylation / protein-glycine ligase activity / Tubulin monoglycylase TTLL3 / Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / LOC100158544 protein
機能・相同性情報
生物種Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.285 Å
データ登録者Garnham, C.P. / Yu, I. / Li, Y. / Roll-Mecak, A.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of tubulin tyrosine ligase-like 3 reveals essential architectural elements unique to tubulin monoglycylases.
著者: Garnham, C.P. / Yu, I. / Li, Y. / Roll-Mecak, A.
履歴
登録2017年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LOC100158544 protein
B: LOC100158544 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,7256
ポリマ－135,5212
非ポリマー1,2054
水4,558253
1
A: LOC100158544 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3633
ポリマ－67,7601
非ポリマー6022
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: LOC100158544 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3633
ポリマ－67,7601
非ポリマー6022
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.625, 192.241, 60.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LOC100158544 protein


分子量: 67760.281 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 6-569 / 変異: E520Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
遺伝子: LOC100158544
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: B2GUB3
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細The gamma phosphate group of the AMPPNP molecule in the active site was disordered, and hence was ...The gamma phosphate group of the AMPPNP molecule in the active site was disordered, and hence was not modelled by the authors

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM Tris-HCl (pH 8), 20% PEG 3350, 200 mM LiSO4.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9777 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9777 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→48.89 Å / Num. obs: 53787 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.28→2.32 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.508 / % possible all: 75.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.285→48.493 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 5343 9.93 %
Rwork0.2064 --
obs0.209 53787 97.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.285→48.493 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6190 0 64 253 6507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.638739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.592175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029971
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021100
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.285-2.31090.27621430.25991199X-RAY DIFFRACTION72
2.3109-2.33810.29111620.27491346X-RAY DIFFRACTION82
2.3381-2.36660.31571470.26631472X-RAY DIFFRACTION90
2.3666-2.39660.27741630.26821555X-RAY DIFFRACTION93
2.3966-2.42810.30351660.27081557X-RAY DIFFRACTION93
2.4281-2.46140.27321970.24631547X-RAY DIFFRACTION96
2.4614-2.49650.3051810.24691647X-RAY DIFFRACTION99
2.4965-2.53380.27961880.25191635X-RAY DIFFRACTION99
2.5338-2.57340.27341850.24871643X-RAY DIFFRACTION100
2.5734-2.61560.28841740.24381653X-RAY DIFFRACTION100
2.6156-2.66070.27481620.23951668X-RAY DIFFRACTION100
2.6607-2.70910.24572160.23011634X-RAY DIFFRACTION100
2.7091-2.76120.2751810.22621663X-RAY DIFFRACTION100
2.7612-2.81750.25481850.23111647X-RAY DIFFRACTION100
2.8175-2.87880.24311700.23271652X-RAY DIFFRACTION100
2.8788-2.94570.23391780.21181670X-RAY DIFFRACTION100
2.9457-3.01940.27121480.21151671X-RAY DIFFRACTION100
3.0194-3.1010.22521950.21171677X-RAY DIFFRACTION100
3.101-3.19220.23581870.21491640X-RAY DIFFRACTION100
3.1922-3.29530.22531760.2171647X-RAY DIFFRACTION100
3.2953-3.4130.25431850.21051672X-RAY DIFFRACTION100
3.413-3.54960.23351690.20681656X-RAY DIFFRACTION100
3.5496-3.71110.20691980.19771649X-RAY DIFFRACTION100
3.7111-3.90670.21181770.17971662X-RAY DIFFRACTION100
3.9067-4.15130.20531870.16961646X-RAY DIFFRACTION100
4.1513-4.47170.17361900.15891663X-RAY DIFFRACTION100
4.4717-4.92130.16821890.16391668X-RAY DIFFRACTION100
4.9213-5.63250.20071820.18821652X-RAY DIFFRACTION100
5.6325-7.09280.28351780.21821675X-RAY DIFFRACTION100
7.0928-48.50390.24511840.2091678X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4415-1.2304-3.42762.08332.63538.064-0.0841-0.11560.05580.11020.10150.10660.1408-0.1579-0.02290.2190.0205-0.0480.3060.03180.2623-32.1501-0.001822.6944
21.0048-1.5071-0.83246.33482.58661.7361-0.12340.1177-0.3534-0.1127-0.0810.26430.35910.02210.14320.45380.06150.01980.3206-0.02040.3735-17.2327-28.16390.2034
32.72520.5711-2.65591.9497-0.79312.6065-0.13470.7185-0.13350.18180.22050.3710.0995-0.8682-0.09850.3232-0.0577-0.07930.6610.10050.4399-54.17320.7312-13.1178
45.31512.4391-0.94923.181-0.84182.60960.16980.08270.0361-0.02140.06720.30040.0878-0.3376-0.22230.26350.0357-0.06280.25130.03690.2178-34.00215.3767-8.2184
53.16954.53541.75147.72852.21542.02840.2357-0.25570.13110.4921-0.1795-0.6165-0.41850.3066-0.05340.5555-0.20830.01770.4894-0.08120.6019-5.92740.0668-6.4848
62.73382.42351.2672.11680.88890.87570.2202-0.06410.61960.2192-0.0460.121-0.45390.1427-0.11790.6525-0.19220.13880.369-0.09540.548-17.149536.394-10.3671
72.635-0.762-0.63857.474-0.84882.22970.20970.01920.56-0.37280.09240.3315-0.3662-0.0584-0.22530.3262-0.039-0.01590.26830.02020.3155-30.251924.3696-18.2443
84.98261.9234-0.34444.2956-0.51851.3262-0.02380.24810.489-0.33190.16130.6758-0.0898-0.1936-0.12910.37190.0114-0.06140.31270.09340.2786-35.236517.6589-20.2679
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 127 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 128 through 569 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 4 through 99 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 100 through 158 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 159 through 300 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 301 through 396 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 397 through 510 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 511 through 569 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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