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万見
- PDB-5vi6: Crystal structure of histone deacetylase 8 in complex with trapoxin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vi6
タイトルCrystal structure of histone deacetylase 8 in complex with trapoxin A
要素
  • Histone deacetylase 8
  • Trapoxin A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HDAC / epigenetics / natural product inhibitor / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone decrotonylase activity / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / regulation of telomere maintenance ...histone decrotonylase activity / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / regulation of telomere maintenance / protein lysine deacetylase activity / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / mitotic sister chromatid cohesion / histone deacetylase activity / nuclear chromosome / Notch-HLH transcription pathway / histone deacetylase complex / negative regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HDACs deacetylate histones / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Separation of Sister Chromatids / heterochromatin formation / chromatin organization / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase / Histone deacetylase domain / Arginase; Chain A / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trapoxin A / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / : / Histone deacetylase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Helicoma ambiens (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.237 Å
データ登録者Porter, N.J. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM49758 米国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Binding of the Microbial Cyclic Tetrapeptide Trapoxin A to the Class I Histone Deacetylase HDAC8.
著者: Porter, N.J. / Christianson, D.W.
履歴
登録2017年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_src_syn / pdbx_molecule_features / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_keywords / struct_ref / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
改定 2.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 8
B: Trapoxin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,74117
ポリマ－41,8012
非ポリマー94015
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.980, 50.980, 116.517
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone deacetylase 8 / HD8


分子量: 41161.777 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 8-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC8, HDACL1, CDA07 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BY41, histone deacetylase
#2: タンパク質・ペプチド Trapoxin A / (3S / 6S / 9S / 15aR)-6 / 9-dibenzyl-3-{6 / 6-dihydroxy-6-[(2S)-oxiran-2-yl]hexyl}octahydro-2H- ...(3S / 6S / 9S / 15aR)-6 / 9-dibenzyl-3-{6 / 6-dihydroxy-6-[(2S)-oxiran-2-yl]hexyl}octahydro-2H-pyrido[1 / 2-a][1 / 4 / 7 / 10]tetraazacyclododecine-1 / 4 / 7 / 10(3H / 12H)-tetrone


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 638.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Helicoma ambiens (菌類) / 参照: Trapoxin A

-
非ポリマー , 5種, 392分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 35% dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.237→44.15 Å / Num. obs: 95873 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 13.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EWF

3ewf


解像度: 1.237→41.286 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 13.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1433 4939 5.15 %
Rwork0.1213 --
obs0.1224 95812 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.237→41.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2738 0 100 377 3215
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0334215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.331130
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008550
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.237-1.2510.24741620.22233048X-RAY DIFFRACTION100
1.251-1.26580.26061360.21183045X-RAY DIFFRACTION100
1.2658-1.28120.25071700.1943123X-RAY DIFFRACTION100
1.2812-1.29740.2251960.18833008X-RAY DIFFRACTION100
1.2974-1.31450.1941600.18023046X-RAY DIFFRACTION100
1.3145-1.33250.20282020.16312947X-RAY DIFFRACTION99
1.3325-1.35150.1821550.15972937X-RAY DIFFRACTION95
1.3515-1.37170.18541590.14983027X-RAY DIFFRACTION98
1.3717-1.39320.17991780.13953031X-RAY DIFFRACTION100
1.3932-1.4160.19251820.13553082X-RAY DIFFRACTION100
1.416-1.44040.16711640.13153001X-RAY DIFFRACTION100
1.4404-1.46660.15051500.12123063X-RAY DIFFRACTION100
1.4666-1.49480.14341760.10753052X-RAY DIFFRACTION99
1.4948-1.52530.12491700.10042993X-RAY DIFFRACTION99
1.5253-1.55850.12581220.09993013X-RAY DIFFRACTION97
1.5585-1.59480.15241760.10182886X-RAY DIFFRACTION94
1.5948-1.63460.13351700.09843058X-RAY DIFFRACTION100
1.6346-1.67880.12721790.09423026X-RAY DIFFRACTION100
1.6788-1.72820.11921420.09513074X-RAY DIFFRACTION100
1.7282-1.7840.13721500.09683095X-RAY DIFFRACTION100
1.784-1.84780.13691400.10323060X-RAY DIFFRACTION100
1.8478-1.92180.1171500.10243034X-RAY DIFFRACTION99
1.9218-2.00920.11741970.10732902X-RAY DIFFRACTION96
2.0092-2.11520.13981400.10663114X-RAY DIFFRACTION100
2.1152-2.24770.13732020.11072985X-RAY DIFFRACTION100
2.2477-2.42120.12671600.10773074X-RAY DIFFRACTION100
2.4212-2.66480.13861600.11643055X-RAY DIFFRACTION100
2.6648-3.05030.14421580.12452990X-RAY DIFFRACTION98
3.0503-3.84260.12491550.1263082X-RAY DIFFRACTION100
3.8426-41.30850.14441780.13413022X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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