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- PDB-5vff: Synaptotagmin 1 C2B domain, lead-bound (low occupancy) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vff
タイトルSynaptotagmin 1 C2B domain, lead-bound (low occupancy)
要素Synaptotagmin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / C2B DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding ...GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / regulation of regulated secretory pathway / spontaneous neurotransmitter secretion / positive regulation of vesicle fusion / chromaffin granule membrane / dense core granule / calcium ion sensor activity / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / vesicle docking / exocytic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of dopamine secretion / protein heterooligomerization / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / calcium-dependent phospholipid binding / neuron projection terminus / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / regulation of dopamine secretion / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle exocytosis / synaptic vesicle endocytosis / excitatory synapse / detection of calcium ion / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to calcium ion / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / secretory granule / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / neuron projection / protein heterodimerization activity / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptotagmin / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / Synaptotagmin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.413 Å
データ登録者Taylor, A.B. / Hart, P.J. / Igumenova, T.I.
引用ジャーナル: Metallomics / 年: 2018
タイトル: High affinity interactions of Pb2+with synaptotagmin I.
著者: Katti, S. / Her, B. / Srivastava, A.K. / Taylor, A.B. / Lockless, S.W. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2017年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4152
ポリマ－17,2081
非ポリマー2071
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.634, 41.117, 82.854
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 17208.006 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 271-421 / 変異: C277S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Syt1 / プラスミド: PET-SUMO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46096
#2: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium fluoride, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→41.43 Å / Num. obs: 27034 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rpim(I) all: 0.023 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 1.41→1.49 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 3733 / Rpim(I) all: 0.266 / Rsym value: 0.617 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UOW

1uow


解像度: 1.413→36.483 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 17.05
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 3755 7.44 %
Rwork0.1551 --
obs0.1577 26980 98.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 18.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.413→36.483 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1203 0 1 251 1455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061253
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8871694
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.068482
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005214
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4133-1.43120.31271290.27231474X-RAY DIFFRACTION85
1.4312-1.450.2551410.22921718X-RAY DIFFRACTION96
1.45-1.46990.19091290.20331678X-RAY DIFFRACTION96
1.4699-1.49090.25221390.18941718X-RAY DIFFRACTION98
1.4909-1.51320.20011470.17271716X-RAY DIFFRACTION97
1.5132-1.53680.2061330.16451690X-RAY DIFFRACTION98
1.5368-1.5620.19991420.15961770X-RAY DIFFRACTION98
1.562-1.58890.19071310.15511661X-RAY DIFFRACTION97
1.5889-1.61780.23461470.15281752X-RAY DIFFRACTION99
1.6178-1.64890.19981380.14731725X-RAY DIFFRACTION98
1.6489-1.68260.20221430.14751736X-RAY DIFFRACTION100
1.6826-1.71920.20251410.14841739X-RAY DIFFRACTION98
1.7192-1.75920.17461420.1411760X-RAY DIFFRACTION100
1.7592-1.80320.21621400.14791749X-RAY DIFFRACTION99
1.8032-1.85190.16451340.13831760X-RAY DIFFRACTION100
1.8519-1.90640.19351430.14221733X-RAY DIFFRACTION99
1.9064-1.96790.16441440.1421752X-RAY DIFFRACTION100
1.9679-2.03830.17891380.14611761X-RAY DIFFRACTION100
2.0383-2.11990.16991420.14781770X-RAY DIFFRACTION100
2.1199-2.21630.17441310.14551764X-RAY DIFFRACTION100
2.2163-2.33320.21021480.14531747X-RAY DIFFRACTION100
2.3332-2.47930.19631370.15761765X-RAY DIFFRACTION100
2.4793-2.67070.21691440.15931759X-RAY DIFFRACTION100
2.6707-2.93940.23991380.16921764X-RAY DIFFRACTION100
2.9394-3.36440.18991500.15911757X-RAY DIFFRACTION100
3.3644-4.23780.14221420.14261752X-RAY DIFFRACTION100
4.2378-36.49490.17751220.15531777X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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