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万見
- PDB-5vf0: Solution NMR structure of human RAD18 (198-240) in complex with u... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vf0
タイトルSolution NMR structure of human RAD18 (198-240) in complex with ubiquitin
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RAD18
  • Polyubiquitin-B
キーワードTRANSFERASE / Ubiquitin ligase / Ubiquitin / Nucleosome / DNA damage response
機能・相同性
機能・相同性情報


Rad6-Rad18 complex / positive regulation of chromosome segregation / Y-form DNA binding / nuclear inclusion body / postreplication repair / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development ...Rad6-Rad18 complex / positive regulation of chromosome segregation / Y-form DNA binding / nuclear inclusion body / postreplication repair / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / protein monoubiquitination / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein autoubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / neuron projection morphogenesis / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / replication fork / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase Rad18 / Rad18-like CCHC zinc finger / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase Rad18 / Rad18-like CCHC zinc finger / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / E3 ubiquitin-protein ligase RAD18
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Hu, Q. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM116829 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA132878 米国
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2017
タイトル: Mechanisms of Ubiquitin-Nucleosome Recognition and Regulation of 53BP1 Chromatin Recruitment by RNF168/169 and RAD18.
著者: Hu, Q. / Botuyan, M.V. / Cui, G. / Zhao, D. / Mer, G.
履歴
登録2017年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-B
B: E3 ubiquitin-protein ligase RAD18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8673
ポリマ－13,8022
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area880 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8270 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RAD18 / Postreplication repair protein RAD18 / hRAD18 / RING finger protein 73 / RING-type E3 ubiquitin ...Postreplication repair protein RAD18 / hRAD18 / RING finger protein 73 / RING-type E3 ubiquitin transferase RAD18


分子量: 5225.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD18, RNF73 / プラスミド: pTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NS91, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
115isotropic12D 1H-15N HSQC
126isotropic12D 1H-15N HSQC
136isotropic12D 1H-13C HSQC
143isotropic12D 1H-13C HSQC
154isotropic12D 1H-13C HSQC
163isotropic12D 1H-15N HSQC
174isotropic12D 1H-15N HSQC
186isotropic13D CBCA(CO)NH
196isotropic13D HN(CA)CB
1106isotropic13D HBHA(CO)NH
1116isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1133isotropic13D CBCA(CO)NH
1123isotropic13D HN(CA)CB
1143isotropic13D HBHA(CO)NH
1153isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1164isotropic13D CBCA(CO)NH
1174isotropic13D HN(CA)CB
1184isotropic13D HBHA(CO)NH
1194isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1205isotropic13D 1H-15N NOESY
1213isotropic13D 1H-15N NOESY
1224isotropic13D 1H-15N NOESY
1236isotropic13D 1H-13C NOESY
1243isotropic13D 1H-13C NOESY
1254isotropic13D 1H-13C NOESY
1293isotropic13D 15N/13C-FILTERED EDITED NOESY
1304isotropic13D 15N/13C-FILTERED EDITED NOESY
1317anisotropic12D 1H-15N IPAP HSQC
1328anisotropic12D 1H-15N IPAP HSQC

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution30.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RAD18, 3 mM Ubiquitin, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 90% H2O/10% D2O15N13C_RAD18-Ub90% H2O/10% D2O
solution43 mM RAD18, 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Ubiquitin, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 90% H2O/10% D2O15N13C_Ub-RAD1890% H2O/10% D2O
solution50.9 mM [U-15N] RAD18, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 90% H2O/10% D2O15N_RAD1890% H2O/10% D2O
solution60.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RAD18, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 90% H2O/10% D2O15N13C_RAD1890% H2O/10% D2O
gel solution70.2 mM [U-100% 15N] RAD18, 1.0 mM Ubiquitin, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 5 % Alkyl-polyethylene glycol (C12E5)/n-hexanol mixture, 90% H2O/10% D2O15N_RAD18-Ub_RDCs90% H2O/10% D2O
gel solution81.0 mM RAD18, 0.2 mM [U-100% 15N] Ubiquitin, 25 mM MES-Bis-TRIS, 50 mM KCl, 10 uM ZnCl2, 5 % Alkyl-polyethylene glycol (C12E5)/n-hexanol mixture, 90% H2O/10% D2O15N_Ub-RAD18_RDCs90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMRAD18[U-100% 13C; U-100% 15N]3
3 mMUbiquitinnatural abundance3
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance3
50 mMKClnatural abundance3
10 uMZnCl2natural abundance3
3 mMRAD18natural abundance4
0.6 mMUbiquitin[U-100% 13C; U-100% 15N]4
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance4
50 mMKClnatural abundance4
10 uMZnCl2natural abundance4
0.9 mMRAD18[U-15N]5
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance5
50 mMKClnatural abundance5
10 uMZnCl2natural abundance5
0.9 mMRAD18[U-100% 13C; U-100% 15N]6
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance6
50 mMKClnatural abundance6
10 uMZnCl2natural abundance6
0.2 mMRAD18[U-100% 15N]7
1.0 mMUbiquitinnatural abundance7
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance7
50 mMKClnatural abundance7
10 uMZnCl2natural abundance7
5 %Alkyl-polyethylene glycol (C12E5)/n-hexanol mixturenatural abundance7
1.0 mMRAD18natural abundance8
0.2 mMUbiquitin[U-100% 15N]8
25 mMMES-Bis-TRISnatural abundance8
50 mMKClnatural abundance8
10 uMZnCl2natural abundance8
5 %Alkyl-polyethylene glycol (C12E5)/n-hexanol mixturenatural abundance8
試料状態イオン強度: 50 mM KCl mM / Label: Conditions_1 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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