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- PDB-5veh: Re-refinement OF THE PDB STRUCTURE 1yiz of Aedes aegypti kynureni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5veh
タイトルRe-refinement OF THE PDB STRUCTURE 1yiz of Aedes aegypti kynurenine aminotransferase
要素Kynurenine aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Re-refinement / kynurenine aminotransferase / mosquito
機能・相同性
機能・相同性情報


L-kynurenine catabolic process / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Kynurenine aminotransferase / Kynurenine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Aedes aegypti (ネッタイシマカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Wlodawer, A. / Dauter, Z. / Minor, W. / Stanfield, R. / Porebski, P. / Jaskolski, M. / Pozharski, E. / Weichenberger, C.X. / Rupp, B.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of Aedes aegypti kynurenine aminotransferase.
著者: Han, Q. / Gao, Y.G. / Robinson, H. / Ding, H. / Wilson, S. / Li, J.
履歴
登録2017年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 0This entry reflects an alternative modeling of the original data in 1yiz, determined byHan, Q., ...This entry reflects an alternative modeling of the original data in 1yiz, determined byHan, Q., Gao, Y.G., Robinson, H., Ding, H., Wilson, S., Li, J.
Remark 200SEE THE ORIGINAL DATA, ENTRY 1yiz
Remark 280SEE THE ORIGINAL DATA, ENTRY 1yiz

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine aminotransferase
B: Kynurenine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,83115
ポリマ－96,7802
非ポリマー1,05113
水14,430801
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8480 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.288, 94.984, 167.599
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine aminotransferase


分子量: 48390.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aedes aegypti (ネッタイシマカ)
遺伝子: KAT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q95VY4, UniProt: Q17CS8*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 801 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 1000, Tris.HCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→39.3 Å / Num. obs: 128458 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→39.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.083
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2147 1275 1 %RANDOM
Rwork0.1853 ---
obs0.1856 122713 95.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 51.73 Å2 / Biso mean: 20.548 Å2 / Biso min: 9.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.85 Å2-0 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→39.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6482 0 18 801 7301
Biso mean--22.25 28.11 -
残基数----810
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0196698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9121.969087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1615805
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.39424.385301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.429151117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8631528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2973
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0215058
LS精密化 シェル解像度: 1.546→1.586 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 91 -
Rwork0.188 8368 -
all-8459 -
obs--89.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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