[日本語] English
万見
- PDB-5ve6: Crystal structure of Sugen kinase 223 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ve6
タイトルCrystal structure of Sugen kinase 223
要素Tyrosine-protein kinase SgK223
キーワードSIGNALING PROTEIN / kinase / pseudokinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Notch signaling pathway / regulation of cell motility / positive regulation of Rho protein signal transduction / cell migration / negative regulation of neuron projection development / regulation of cell shape / protein kinase activity / protein phosphorylation / focal adhesion / identical protein binding ...regulation of Notch signaling pathway / regulation of cell motility / positive regulation of Rho protein signal transduction / cell migration / negative regulation of neuron projection development / regulation of cell shape / protein kinase activity / protein phosphorylation / focal adhesion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Inactive tyrosine-protein kinase PRAG1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.953 Å
データ登録者Patel, O. / Lucet, I. / Panjikar, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of SgK223 pseudokinase reveals novel mechanisms of homotypic and heterotypic association.
著者: Patel, O. / Griffin, M.D.W. / Panjikar, S. / Dai, W. / Ma, X. / Chan, H. / Zheng, C. / Kropp, A. / Murphy, J.M. / Daly, R.J. / Lucet, I.S.
履歴
登録2017年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SgK223


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2301
ポリマ－54,2301
非ポリマー00
水1629
1
A: Tyrosine-protein kinase SgK223

A: Tyrosine-protein kinase SgK223


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,4602
ポリマ－108,4602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area34360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.683, 144.683, 47.445
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SgK223 / Sugen kinase 223


分子量: 54230.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SGK223 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86YV5, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 1.6M NaH2PO4/KH2PO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537, 0.9796
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97961
反射解像度: 2.95→45.753 Å / Num. obs: 20160 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 64.14 Å2 / Rmerge F all: 0.102 / CC1/2: 0.999 / Net I/av σ(I): 18.62 / Net I/σ(I): 3.85
反射 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / 冗長度: 8.38 % / Rmerge F all: 0.659 / Num. unique obs: 3203 / CC1/2: 0.893 / Net I/σ(I) all: 3.85

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.953→45.753 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 24.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2624 1749 8.68 %
Rwork0.2183 --
obs0.2221 20150 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.43 Å2 / Biso mean: 58.9107 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.953→45.753 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2755 0 0 9 2764
Biso mean---57.96 -
残基数----348
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6523751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9981021
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9528-3.03970.30691600.27481466162697
3.0397-3.13780.3221320.237215571689100
3.1378-3.24990.26081730.235114771650100
3.2499-3.380.28491610.230715691730100
3.38-3.53380.29961390.21215231662100
3.5338-3.720.26431180.196815761694100
3.72-3.9530.28361430.220515411684100
3.953-4.2580.24581530.195715281681100
4.258-4.68610.24041530.200715311684100
4.6861-5.36330.25571300.199715491679100
5.3633-6.75370.2431430.251315471690100
6.7537-45.75830.25581440.22515371681100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る