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万見
- PDB-5vc8: Crystal structure of the WHSC1 PWWP1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vc8
タイトルCrystal structure of the WHSC1 PWWP1 domain
要素
  • DNA (5'-D(P*CP*TP*(DN))-3')
  • Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
  • dodeca-2-deoxy-nucleotide, poorly resolved by electron density
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PWWP domain / Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / regulation of establishment of protein localization / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / bone development / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Qin, S. / Tempel, W. / Dong, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Histone and DNA binding ability studies of the NSD subfamily of PWWP domains.
著者: Zhang, M. / Yang, Y. / Zhou, M. / Dong, A. / Yan, X. / Loppnau, P. / Min, J. / Liu, Y.
履歴
登録2017年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
W: dodeca-2-deoxy-nucleotide, poorly resolved by electron density
X: dodeca-2-deoxy-nucleotide, poorly resolved by electron density
Y: dodeca-2-deoxy-nucleotide, poorly resolved by electron density
Z: DNA (5'-D(P*CP*TP*(DN))-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,13045
ポリマ－44,1306
非ポリマー039
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area19110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.990, 82.990, 115.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細unreliable DNA coordinates does not allow for higher-level biological assembly prediction.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 16207.175 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: O96028, histone-lysine N-methyltransferase
#2: DNA鎖 dodeca-2-deoxy-nucleotide, poorly resolved by electron density


分子量: 3662.404 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*TP*(DN))-3')


分子量: 728.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Interpretation of weak electron density in terms of an unidentified fragment of the dodecadeoxynucleotide.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 39 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.71 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1M sodium iodide,0.1M magnesium nitrate, 25%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→37.11 Å / Num. obs: 38039 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 29.19 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 28.5 / Num. measured all: 543668 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.8514.31.060.8030.2891.099100
8.05-37.11110.0580.9970.0180.06199.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
Aimless0.5.31データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
XDSデータ削減
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→37.11 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.51
詳細: The nucleic acid component of this model is based on weak and discontinuous density. It has been included as an interpretative guide to some features in the difference maps, but must be ...詳細: The nucleic acid component of this model is based on weak and discontinuous density. It has been included as an interpretative guide to some features in the difference maps, but must be considered unreliable. Moreover, the current definition of the asymmetric unit does not aim to reflect a biologically relevant protein:DNA interface. The poor fit of the side chains of WHSC1 residues Glu-278 to electron density maps suggests that these residues have been mutated relative to the provided amino acid sequence. The structure was solved by single wavelength anomalous diffraction using an isomorphous crystal and data collected at APS beam line 23-IDB.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2286 2661 3.73 %
Rwork0.1999 --
obs0.2009 71350 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 166.84 Å2 / Biso mean: 50.2465 Å2 / Biso min: 15.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→37.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1930 772 82 106 2890
Biso mean--40.42 35.97 -
残基数----288
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072860
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8244032
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.3171539
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8-1.83270.33683400.301334153755
1.8327-1.868100000000.26433749
1.868-1.90610.26391800.245335553735
1.9061-1.94760.28441460.222336173763
1.9476-1.9929100000000.21273761
1.9929-2.04270.25733040.204134563760
2.0427-2.0979100000000.19773760
2.0979-2.15970.2162690.196934883757
2.1597-2.2294100000000.18723763
2.2294-2.3090.23822550.200134813736
2.309-2.4015100000000.20073751
2.4015-2.51070.25732010.20835643765
2.5107-2.64310.24181970.222635523749
2.6431-2.80860.3833230.21337383761
2.8086-3.02540.24061310.221536243755
3.0254-3.32970.27381380.203136213759
3.3297-3.8110.19972190.181235453764
3.811-4.79990.17071280.165836103738
4.7999-37.12210.22851300.202836393769
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4566-0.1494-0.89662.38790.01383.5022-0.186-0.0724-0.13330.0952-0.015-0.13340.09530.16860.16450.17470.01530.02720.157-0.00240.165132.8921-26.6351-4.9496
22.9284-0.9418-0.82752.32010.4163.4991-0.0258-0.0359-0.03940.1564-0.0010.2042-0.0567-0.0975-0.00360.20660.00810.0430.151-0.00180.227815.9558-12.24842.3396
30.0103-0.12130.00823.68090.78530.3632-0.5339-0.0394-0.0864-0.63410.2981.11110.3693-0.883-0.24020.528-0.37280.14291.0199-0.16410.87033.1785-30.2804-28.3216
42.74413.15710.03973.7439-0.16290.39050.1310.0899-0.03390.14160.3651.32530.3048-0.8164-0.56980.6149-0.35420.11581.1419-0.18321.45682.6532-30.5593-26.8582
53.75813.27620.02153.1942-0.08850.12070.1743-0.02850.3942-0.15830.1758-0.1090.0838-0.1166-0.33141.0937-0.55810.20111.2053-0.21842.0255-27.4137-55.3612-29.6477
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA216 - 346
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB217 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3chain WW1 - 12
4X-RAY DIFFRACTION4chain XX1 - 12
5X-RAY DIFFRACTION5chain YY1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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