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- PDB-4rxj: crystal structure of WHSC1L1-PWWP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rxj
タイトルcrystal structure of WHSC1L1-PWWP2
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / methylation ...[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / methylation / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain ...: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Qin, S. / Tempel, W. / Dong, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Histone and DNA binding ability studies of the NSD subfamily of PWWP domains.
著者: Zhang, M. / Yang, Y. / Zhou, M. / Dong, A. / Yan, X. / Loppnau, P. / Min, J. / Liu, Y.
履歴
登録2014年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.type / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2249
ポリマ－13,2241
非ポリマー08
水54030
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3

A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,44818
ポリマ－26,4482
非ポリマー016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area3600 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.357, 99.476, 41.552
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with ...Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with methyltransferase activity to lysine / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1-like protein 1 / WHSC1-like protein 1


分子量: 13224.050 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WHSC1L1, NSD3, DC28 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9BZ95, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 8 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 3.5
詳細: 25% w/v PEG3350, 10% citric acid, pH 3.5, vapor diffusion, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→34.52 Å / Num. obs: 9973 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.1-2.166.90.63335621816100
8.91-34.525.30.0265984515899

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2DAQ

2daq


解像度: 2.1→34.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.2526 / WRfactor Rwork: 0.2046 / FOM work R set: 0.7522 / SU B: 12.324 / SU ML: 0.157 / SU R Cruickshank DPI: 0.1989 / SU Rfree: 0.1833 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Arp/warp was used for automatic model rebuilding. Coot was used for interactive model building. PHENIX.molprobity was used for geometry validation.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 474 4.8 %RANDOM
Rwork0.2295 ---
obs0.2315 9378 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.11 Å2 / Biso mean: 44.555 Å2 / Biso min: 25.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å2-0 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3----0.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→34.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数862 0 8 30 900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.019922
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02817
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.911261
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78831868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0525116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.70323.61747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.40615135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.084155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211089
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0972.731449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.092.727448
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0234.081564
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 37 -
Rwork0.295 680 -
all-717 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.9208-0.5097-1.00634.9070.69464.5234-0.0193-0.42290.41220.03440.2009-0.0317-0.0542-0.2296-0.18160.02960.037-0.04650.0913-0.070.108711.205336.57333.8223
20.46580.58770.68378.857710.35413.0493-0.10160.1261-0.2847-0.00310.1379-0.11990.14050.4196-0.03620.0798-0.00220.02860.1103-0.02880.271722.950362.512352.9218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A950 - 1022
2X-RAY DIFFRACTION2A1023 - 1064

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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