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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 2py8 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | RbcX | ||||||
Components | Hypothetical protein rbcX | ||||||
Keywords | CHAPERONE / All helical fold | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / carbon fixation / photosynthesis / protein folding chaperone / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Tanaka, S. / Sawaya, M.R. / Kerfeld, C.A. / Yeates, T.O. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2007Title: Structure of the RuBisCO chaperone RbcX from Synechocystis sp. PCC6803. Authors: Tanaka, S. / Sawaya, M.R. / Kerfeld, C.A. / Yeates, T.O. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 2py8.cif.gz | 108.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb2py8.ent.gz | 83.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 2py8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 2py8_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 2py8_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
| Data in XML | 2py8_validation.xml.gz | 19.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 2py8_validation.cif.gz | 26.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/py/2py8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/py/2py8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
| |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
| |||||||||
| 3 | ![]()
| |||||||||
| Unit cell |
| |||||||||
| Components on special symmetry positions |
| |||||||||
| Details | The chain B and chain C form a dimer, and the chain A and chain D form another dimer. |
-
Components
| #1: Protein | Mass: 16613.441 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CL / | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.16 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 Details: 30% PEG 400, 0.1M potassium/sodium phosphate, 0.2M lithium sulfate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
| Diffraction |
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.97947,0.97969,0.97182 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 21, 2005 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | D res high: 3.3 Å / D res low: 90 Å / % possible obs: 100
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| Diffraction reflection shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.45→90 Å / Num. all: 29666 / Num. obs: 29666 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 62.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 16.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Resolution: 2.45→2.54 Å / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.541 / Num. unique all: 2896 / Χ2: 1.032 / % possible all: 100 |
-Phasing
| Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Phasing MAD | D res high: 3.3 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.327 / FOM acentric: 0.34 / FOM centric: 0.257 / Reflection: 12359 / Reflection acentric: 10357 / Reflection centric: 2002 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Phasing MAD set | Highest resolution: 3.3 Å / Lowest resolution: 20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Phasing MAD set shell |
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| Phasing MAD set site |
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| Phasing MAD shell |
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| Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 29549 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Phasing dm shell |
|
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.45→19.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 13.571 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.23 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 58.617 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.45→19.5 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.451→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
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