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Yorodumi- PDB-5vc2: Crystal structure of a serine hydroxymethyltransferase from Helic... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vc2 | ||||||
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Title | Crystal structure of a serine hydroxymethyltransferase from Helicobacter pylori | ||||||
Components | Serine hydroxymethyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / structural genomics / NIAID / digestive disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID | ||||||
Function / homology | Function and homology information glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Helicobacter pylori (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of a serine hydroxymethyltransferase from Helicobacter pylori Authors: Edwards, T.E. / Mayclin, S.J. / Lorimer, D.D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vc2.cif.gz | 320.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5vc2.ent.gz | 258.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vc2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5vc2_validation.pdf.gz | 431.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5vc2_full_validation.pdf.gz | 435.5 KB | Display | |
Data in XML | 5vc2_validation.xml.gz | 33.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5vc2_validation.cif.gz | 49.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/5vc2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vc/5vc2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3n0lS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46861.480 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Helicobacter pylori (strain G27) (bacteria) Strain: G27 / Gene: glyA, HPG27_169 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: B5Z9V7, glycine hydroxymethyltransferase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: HepyC.00008.a.B1.PS38187 at 21.07 mg/mL against Morpheus screen condition F10: 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 0.02 M D-glucose, 0.02 M D-mannose, 0.02 M D-galactose, 0.02 M L-fucose, 0. ...Details: HepyC.00008.a.B1.PS38187 at 21.07 mg/mL against Morpheus screen condition F10: 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 0.02 M D-glucose, 0.02 M D-mannose, 0.02 M D-galactose, 0.02 M L-fucose, 0.02 M D-xylose, 0.02 M N-acetyl-D-glucosamine, 0.1 M bicine/Trizma pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97872 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 22, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→41.813 Å / Num. obs: 67402 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.889 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.046 / Net I/σ(I): 17.07 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3n0l Resolution: 1.9→41.813 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.34 / Phase error: 20.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 106.02 Å2 / Biso mean: 37.3795 Å2 / Biso min: 14.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→41.813 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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