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- PDB-5vbx: Crystal structure of holo-[acyl-carrier-protein] synthase (AcpS) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vbx
タイトルCrystal structure of holo-[acyl-carrier-protein] synthase (AcpS) from Escherichia coli
要素Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
キーワードTRANSFERASE / Trimer
機能・相同性
機能・相同性情報


holo-[acyl-carrier-protein] synthase / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / transferase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Marcella, A.M. / Barb, A.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)EEC-0813570 米国
Argonne National Laboratory (Beam time)GUP-48455 米国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structure, High Affinity, and Negative Cooperativity of the Escherichia coli Holo-(Acyl Carrier Protein):Holo-(Acyl Carrier Protein) Synthase Complex.
著者: Marcella, A.M. / Culbertson, S.J. / Shogren-Knaak, M.A. / Barb, A.W.
履歴
登録2017年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
B: Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
C: Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,92620
ポリマ－42,2233
非ポリマー70317
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7830 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area16690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.376, 69.522, 59.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-364-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Holo-[acyl-carrier-protein] synthase / Holo-ACP synthase / 4'-phosphopantetheinyl transferase AcpS


分子量: 14074.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: acpS, dpj, b2563, JW2547 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P24224, holo-[acyl-carrier-protein] synthase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.8-2.2 M Sodium Formate 1.8-2.2 M Sodium Nitrate 100 mM HEPES pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.003 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→29.598 Å / Num. obs: 24465 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1458 / Net I/σ(I): 10.24
反射 シェル最高解像度: 2.05 Å / 冗長度: 3.9 % / Num. unique obs: 2704 / CC1/2: 0.538 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F7T

1f7t


解像度: 2.05→29.598 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 1138 4.65 %RANDOM
Rwork0.1916 ---
obs0.194 24465 99.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.598 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2903 0 41 156 3100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9684047
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2181781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006515
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.14330.32081380.26772912X-RAY DIFFRACTION100
2.1433-2.25620.29681330.24542895X-RAY DIFFRACTION100
2.2562-2.39750.34331240.23892911X-RAY DIFFRACTION100
2.3975-2.58260.28021460.22512899X-RAY DIFFRACTION100
2.5826-2.84230.29461670.21972883X-RAY DIFFRACTION100
2.8423-3.25310.26831470.19842905X-RAY DIFFRACTION100
3.2531-4.09680.18691480.15852931X-RAY DIFFRACTION100
4.0968-29.60090.18931350.1552991X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 127.6352 Å / Origin y: -9.4766 Å / Origin z: 245.3615 Å
111213212223313233
T0.2494 Å20.0156 Å2-0.0325 Å2-0.1544 Å20.0168 Å2--0.1521 Å2
L1.1274 °20.2505 °20.2619 °2-1.371 °20.3096 °2--1.3035 °2
S0.0584 Å °0.0668 Å °0.0434 Å °0.1001 Å °-0.0353 Å °-0.0318 Å °-0.0186 Å °0.0219 Å °-0.0422 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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