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- PDB-5vaw: Fusion of Maltose-binding Protein and PilA from Acinetobacter bau... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vaw
タイトルFusion of Maltose-binding Protein and PilA from Acinetobacter baumannii AB5075
要素Maltose-binding periplasmic protein,Type IV pilin PilA
キーワードCELL ADHESION / Type IV Pilin
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...pilus / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane => GO:0016020 / periplasmic space / cell adhesion / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / LYSINE / SERINE / Fimbrial protein / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Piepenbrink, K.H. / Sundberg, E.J.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: The structure of PilA fromAcinetobacter baumanniiAB5075 suggests a mechanism for functional specialization inAcinetobactertype IV pili.
著者: Ronish, L.A. / Lillehoj, E. / Fields, J.K. / Sundberg, E.J. / Piepenbrink, K.H.
履歴
登録2017年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Type IV pilin PilA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6756
ポリマ－54,1351
非ポリマー5415
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.557, 103.040, 56.195
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Type IV pilin PilA / Type IV pilin structural subunit


分子量: 54134.625 Da / 分子数: 1
変異: D82A, K83A, D87A, K88A, E172A, N173A, K239A, K362A, D363A,I369A, P370A
由来タイプ: 組換発現
詳細: This polypeptide is a fusion of Maltose Binding Protein with the soluble portion of PilA from A. baumannii AB5075
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: D8A942, UniProt: A0A0D5YCX7, UniProt: P0AEX9*PLUS

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非ポリマー , 6種, 302分子

#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#6: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES/imidazole pH6.5, 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.02 M sodium L-glutamate, 0.02M DL-alanine, 0.02M glycine, 0.02M DL-lysine HCl, 0.02M DL-serine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→29.21 Å / Num. obs: 47148 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 27.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 194591 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.69-1.722.51.71409116130.2771.2612.1360.563.3
9.1-29.214.40.02514403270.9990.0130.02850.197.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å29.21 Å
Translation2 Å29.21 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XA2

4xa2


解像度: 1.69→29.208 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 3821 4.26 %
Rwork0.2089 85932 -
obs0.2103 89753 91.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.21 Å2 / Biso mean: 42.3566 Å2 / Biso min: 21.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.69→29.208 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3580 0 36 297 3913
Biso mean--74.2 43.68 -
残基数----484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043754
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.615138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043588
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004670
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.7832984
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6902-1.71160.4729760.44021691176748
1.7116-1.73410.3887960.41352115221161
1.7341-1.75790.4333970.39092405250268
1.7579-1.7830.39491210.37972707282878
1.783-1.80960.37521280.38012792292080
1.8096-1.83790.3661290.3722981311087
1.8379-1.8680.3711460.3483314346094
1.868-1.90020.35011500.34693366351698
1.9002-1.93480.38551500.31723407355798
1.9348-1.9720.28631550.28163439359498
1.972-2.01220.24591520.2773385353798
2.0122-2.0560.30421510.26583426357798
2.056-2.10380.30151530.26683401355498
2.1038-2.15640.27821560.25843436359298
2.1564-2.21470.27061540.23763422357698
2.2147-2.27980.22151530.23623427358099
2.2798-2.35330.26771520.2323402355497
2.3533-2.43740.29111520.22523426357899
2.4374-2.5350.24421500.22083331348197
2.535-2.65030.29541570.22513429358698
2.6503-2.78990.27891480.21313407355598
2.7899-2.96450.25061520.21783426357898
2.9645-3.19320.22391510.19963403355498
3.1932-3.5140.24181440.18263342348695
3.514-4.02140.19471510.15863381353297
4.0214-5.06220.17361480.13963305345395
5.0622-29.21220.18361490.15853366351597
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45191.33140.87663.54740.69922.37030.07540.96670.3935-0.2616-0.1419-0.2150.08570.72990.02320.29620.12510.06740.62630.1280.285410.444732.4159-34.0136
22.5184-0.6510.38892.6584-2.42663.31950.2738-0.1276-0.8442-0.1949-0.12170.30870.10750.1473-0.11890.23130.0035-0.04810.2030.02750.4622-2.3988.3381-12.9802
35.1541-1.27130.0982.9657-0.43022.49440.1549-0.0405-0.3469-0.1045-0.08910.1099-0.10260.0694-0.06240.2348-0.0295-0.01810.16990.00390.2349-3.606214.9032-11.0884
41.68180.02480.80091.6715-1.11492.20590.35470.8713-0.0835-0.709-0.29830.20960.40230.6525-0.03930.53970.24650.01720.6092-0.00790.13684.629721.5172-34.5066
52.4767-0.77920.66454.0438-1.35351.01020.1585-0.15880.0232-0.0404-0.09650.0524-0.1855-0.0363-0.02070.21880.00670.01580.2464-0.0190.1964-5.525426.7502-13.8785
64.03250.1303-0.28791.00160.12750.8579-0.0612-0.07510.7676-0.04470.01740.07440.00210.0140.03050.17420.00580.00080.2285-0.05090.567721.635848.8648-11.4869
72.06910.46311.4562.69421.00742.8009-0.20640.4062-0.20580.1899-0.0443-0.0102-0.2217-0.53060.23611.78630.05460.68820.95770.03220.93874.270232.018-11.1027
83.46022.3588-3.13021.6414-2.13562.84451.56410.3227-2.4984-0.33960.1287-0.43261.04240.3995-1.66560.7658-0.0670.21280.3959-0.08910.900833.29259.9174-13.5154
92-4.42212.00012.00011.99992-6.545-4.623916.02731.19161.0948-2.6827-10.63071.89585.48291.0393-0.407-0.10371.0016-0.35221.10349.769625.7894-24.6662
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 105 )A1 - 105
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 106 through 153 )A106 - 153
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 154 through 245 )A154 - 245
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 246 through 314 )A246 - 314
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 315 through 1023 )A315 - 1023
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1024 through 1151 )A1024 - 1151
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1203 through 1203 )A1203
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1204 through 1204 )A1204
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 1205 through 1205 )A1205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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