[日本語] English
万見
- PDB-5var: Crystal structure of KDM4A tandem TUDOR domain in complex with a ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5var
タイトルCrystal structure of KDM4A tandem TUDOR domain in complex with a tri-methyl lysine competitive inhibitor
要素Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE / KDM4A tandem TUDOR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-92Y / Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Judge, R.A. / Upadhyay, A.K.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: Targeting lysine specific demethylase 4A (KDM4A) tandem TUDOR domain - A fragment based approach.
著者: Upadhyay, A.K. / Judge, R.A. / Li, L. / Pithawalla, R. / Simanis, J. / Bodelle, P.M. / Marin, V.L. / Henry, R.F. / Petros, A.M. / Sun, C.
履歴
登録2017年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7882
ポリマ－13,5431
非ポリマー2451
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.270, 39.840, 44.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 13542.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-92Y / (1R,2S,3R,4S)-3-[(dimethylamino)methyl]-1-phenylbicyclo[2.2.1]heptan-2-ol


分子量: 245.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H23NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.08 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18%(w/v) PEG 8000, 0.2M calcium acetate, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→39.84 Å / Num. obs: 9890 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 23.67 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 10.7 / Num. measured all: 38231 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.83-1.933.70.6540.7310.3860.76395.2
5.78-39.843.60.0520.9980.030.06198.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.12データスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GFA

2gfa


解像度: 1.83→32.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.148 / SU Rfree Blow DPI: 0.142 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.14
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 494 5.02 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 9841 96.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 87.54 Å2 / Biso mean: 28.55 Å2 / Biso min: 11.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6585 Å20 Å22.1971 Å2
2--2.0638 Å20 Å2
3----5.7223 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→32.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数869 0 18 74 961
Biso mean--34.58 43.26 -
残基数----108
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d318SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes30HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes139HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it932HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion113SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1054SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d932HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1287HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.11
LS精密化 シェル解像度: 1.83→2.05 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 137 5.07 %
Rwork0.211 2565 -
all0.214 2702 -
obs--94.84 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る