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- PDB-5v1d: Complex structure of the bovine PERK luminal domain and its subst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v1d
タイトルComplex structure of the bovine PERK luminal domain and its substrate peptide
要素
  • 12-mer peptide
  • eIF2AK3 protein
キーワードTRANSFERASE/SUBSTRATE / PERK / luminal domain / substrate peptide / complex structure / TRANSFERASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PERK regulates gene expression / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endocrine pancreas development / cellular response to cold / ER overload response / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / cellular response to amino acid starvation ...PERK regulates gene expression / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endocrine pancreas development / cellular response to cold / ER overload response / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / cellular response to amino acid starvation / ossification / protein autophosphorylation / protein phosphatase binding / angiogenesis / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKR-like endoplasmic reticulum kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Wang, P. / Li, J. / Sha, B.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: The luminal domain of the ER stress sensor protein PERK binds misfolded proteins and thereby triggers PERK oligomerization
著者: Wang, P. / Li, J. / Tao, J. / Sha, B.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: eIF2AK3 protein
E: 12-mer peptide
B: eIF2AK3 protein
C: eIF2AK3 protein
F: 12-mer peptide
D: eIF2AK3 protein
G: 12-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,0087
ポリマ－150,0087
非ポリマー00
水3,117173
1
A: eIF2AK3 protein
E: 12-mer peptide
D: eIF2AK3 protein
G: 12-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,7574
ポリマ－75,7574
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area22610 Å2
手法PISA
2
B: eIF2AK3 protein
C: eIF2AK3 protein
F: 12-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2513
ポリマ－74,2513
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area22800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.750, 161.547, 104.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
eIF2AK3 protein


分子量: 36372.723 Da / 分子数: 4 / 断片: PERK luminal domain, UNP residues 96-421 / 変異: C337S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: EIF2AK3
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' / 参照: UniProt: A5D791
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer peptide


分子量: 1505.677 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES, 1% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→47.89 Å / Num. obs: 47641 / % possible obs: 91.43 % / 冗長度: 1.6 % / Net I/σ(I): 10.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.799→47.89 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 65.59 / 位相誤差: 31.09 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2909 2119 4.87 %
Rwork0.24 --
obs0.2447 43538 91.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.799→47.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7097 0 0 173 7270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.719757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5634276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481096
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051205
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8003-2.87030.31291560.32493090X-RAY DIFFRACTION91
2.8703-2.94790.38661460.31263089X-RAY DIFFRACTION92
2.9479-3.03460.37041530.313151X-RAY DIFFRACTION92
3.0346-3.13250.34031540.27913051X-RAY DIFFRACTION91
3.1325-3.24440.3481510.27173146X-RAY DIFFRACTION92
3.2444-3.37430.32411420.26493103X-RAY DIFFRACTION91
3.3743-3.52780.31791520.25493049X-RAY DIFFRACTION91
3.5278-3.71370.327940.27951854X-RAY DIFFRACTION55
3.7137-3.94620.25111380.2382861X-RAY DIFFRACTION84
3.9462-4.25070.32431450.22643071X-RAY DIFFRACTION90
4.2507-4.6780.24231500.18483046X-RAY DIFFRACTION89
4.678-5.35380.25061420.19812962X-RAY DIFFRACTION88
5.3538-6.74120.28171520.24273022X-RAY DIFFRACTION88
6.7412-43.31570.25661490.24492983X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -44.3275 Å / Origin y: -24.2662 Å / Origin z: 45.1435 Å
111213212223313233
T0.4629 Å2-0.0116 Å20.0225 Å2-0.487 Å20.0442 Å2--0.353 Å2
L0.0541 °20.0146 °2-0.0346 °2--0.116 °20.1152 °2--1.4293 °2
S0.0106 Å °-0.0171 Å °-0.009 Å °0.0091 Å °0.0067 Å °-0.0014 Å °-0.035 Å °0.0925 Å °-0.0037 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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