+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5v1d | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Complex structure of the bovine PERK luminal domain and its substrate peptide | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSFERASE/SUBSTRATE / PERK / luminal domain / substrate peptide / complex structure / TRANSFERASE-SUBSTRATE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PERK regulates gene expression / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / endocrine pancreas development / cellular response to cold / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ER overload response / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to glucose starvation / endoplasmic reticulum unfolded protein response ...PERK regulates gene expression / regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / endocrine pancreas development / cellular response to cold / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / ER overload response / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to glucose starvation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to amino acid starvation / ossification / angiogenesis / protein phosphatase binding / protein autophosphorylation / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.799 Å | ||||||
データ登録者 | Wang, P. / Li, J. / Sha, B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018 タイトル: The luminal domain of the ER stress sensor protein PERK binds misfolded proteins and thereby triggers PERK oligomerization 著者: Wang, P. / Li, J. / Tao, J. / Sha, B. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5v1d.cif.gz | 361.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5v1d.ent.gz | 296 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5v1d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5v1d_validation.pdf.gz | 491.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5v1d_full_validation.pdf.gz | 523.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5v1d_validation.xml.gz | 36.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5v1d_validation.cif.gz | 49.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/5v1d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/5v1d | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36372.723 Da / 分子数: 4 / 断片: PERK luminal domain, UNP residues 96-421 / 変異: C337S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: EIF2AK3 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 株 (発現宿主): 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' / 参照: UniProt: A5D791 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1505.677 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.49 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES, 1% PEG4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月24日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.799→47.89 Å / Num. obs: 47641 / % possible obs: 91.43 % / 冗長度: 1.6 % / Net I/σ(I): 10.8 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.799→47.89 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 65.59 / 位相誤差: 31.09 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.799→47.89 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -44.3275 Å / Origin y: -24.2662 Å / Origin z: 45.1435 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ | Selection details: all |