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- PDB-5v04: Crystal structure of human exonuclease 1 Exo1 (WT) in complex wit... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5v04 | |||||||||
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Title | Crystal structure of human exonuclease 1 Exo1 (WT) in complex with 5' recessed-end DNA (rII) | |||||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/DNA / exonuclease / endonuclease / HYDROLASE-DNA complex | |||||||||
Function / homology | ![]() double-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / single-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / flap endonuclease activity / t-circle formation / 5'-flap endonuclease activity / DNA double-strand break processing / 5'-3' exonuclease activity / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / isotype switching / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) ...double-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / single-stranded DNA 5'-3' DNA exonuclease activity / flap endonuclease activity / t-circle formation / 5'-flap endonuclease activity / DNA double-strand break processing / 5'-3' exonuclease activity / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / isotype switching / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / exonuclease activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 5'-3' DNA exonuclease activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / mismatch repair / meiotic cell cycle / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Hydrolases; Acting on ester bonds / nuclear body / DNA repair / chromatin binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Shi, Y. / Beese, L.S. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Interplay of catalysis, fidelity, threading, and processivity in the exo- and endonucleolytic reactions of human exonuclease I. Authors: Shi, Y. / Hellinga, H.W. / Beese, L.S. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 144.7 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 443.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uzvC ![]() 5v05C ![]() 5v06C ![]() 5v07C ![]() 5v08C ![]() 5v09C ![]() 5v0aC ![]() 5v0bC ![]() 5v0cC ![]() 5v0dC ![]() 5v0eC ![]() 3qeaS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 40354.762 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 1-352 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9UQ84, Hydrolases; Acting on ester bonds |
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#2: DNA chain | Mass: 3951.586 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#3: DNA chain | Mass: 3045.005 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
#4: Chemical | ChemComp-NA / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 100 mM sodium acetate, pH 7.0, 10 mM potassium chloride, 2-4% PEG4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 14, 2015 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→50 Å / Num. obs: 15277 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 8.9 % / CC1/2: 0.87 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 26.65 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.7 Å / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.655 / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / Num. unique obs: 707 / Rrim(I) all: 0.708 / % possible all: 98.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 3QEA Resolution: 2.65→38.57 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 31.16
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→38.57 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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